Кислород крови у слона транспортируется. Как кровь переносит кислород. Высвобождение кислорода из эритроцитов Кислород в крови животных и человека транспортируется

Кровь транспортирует кислород и углекислый газ между легкими и другими тканями организма. Газы переносятся в различной форме: Растворенные в плазме, Химически связанные с гемоглобином, Превращенные в другие молекулы.

Изучить как кислород транспортируется кровью, Изучить как углекислый газ транспортируется кровью, Понять влияние различных факторов на транспорт газов. Что нужно знать: Определение парциального давления, Процессы внешнего и внутреннего дыхания, Определение буфера.

Как кислород диффундирует из альвеол: 98, 5 % кислорода связывается с гемоглобином, 1, 5 % кислорода растворяется в плазме.

Молекула гемоглобина может транспортировать 4 молекулы кислорода. Когда 4 молекулы кислорода связано с гемоглобином – это 100 % насыщение. Когда меньше кислорода связано с гемоглобином – это частичное насыщение. Кислород связывается с гемоглобином вследствие его высокого парциального давления в легких. Кооперативное связывание: аффинность гемоглобина к кислороду растет по мере его насыщения.

Насыщение гемоглобина определяется парциальным давлением кислорода. Кривая диссоциации оксигемоглобина имеет S-образную форму. Плато при высоком парциальном давлении кислорода. Крутой спуск при низком парциальном давлении кислорода.

Человек находится на уровне моря: р. О 2=100 мм рт ст – гнмоглобин насыщен на 98 % Человек на высокогорье: р. О 2=80 мм рт ст – гемоглобин насыщен на 95 % Даже когда уровень р. О 2 снижается на 20 мм рт ст почти нет разницы в насыщении гемоглобина кислородом. При снижении р. О 2, гемоглобин достаточно насыщается кислородом, вследствие высокой аффинности (связывающей способности) гемоглобина и кислорода.

При р. О 2=40 мм рт ст, гемоглобин имеет низкую аффинность к кислороду и насыщается только на 75 %. При сильных мышечных сокращениях уровень р. О 2 в работающей мышцы ниже, чем в покое. Активно сокращающиеся мышцы: Потребляют кислорода больше, Имеют сниженный р. О 2 = 20 мм рт ст. Гемоглобин при этом насыщен кислородом только на 35 %. Так как р. О 2 ниже, гемоглобин отдает больше кислорода такням.

Кроме р. О 2, насыщение гемоглобина зависит от других факторов: р. Н, температура, р. СО 2, дифосфоглицерата. При физических упражнениях: Снижается р. Н Повышается температура Повышается р. СО 2 Повышается концентрация дифосфоглицерата При физических упражнениях аффинность гемоглобина к кислороду снижается, освобождается больше кислорода в работающей мышце. Когда р. Н снижается, кривая сдвигается вправо (увеличивается отдача кислорода). Сходные изменения кривой диссоциации оксигемоглобина наблюдаются при: Повышается температура Повышается р. СО 2 Повышается концентрация дифосфоглицерата

При понижении температуры аффинность гемоглобина к кислороду повышается. Сходные изменения кривой диссоциации оксигемоглобина наблюдаются при: Повышении р. Н, Понижении р. СО 2, Понижении концентрации дифосфоглицерата.

СО 2 диффундирует из клеток тканей. 7 % растворяется в плазме. 93% диффундирует в эритроциты. Из них: 23 % связывается с гемоглобином, 70% превращается в бикарбонаты.

Из общего СО 2 23% связывается с глобином молекулы гемоглобина и формируется карбаминогемоглобин. Карбаминогемоглобин образуется в местах с высокой концентрацией СО 2.

Реакция образования карбаминогемоглобина обратима. В легких, где низкий р. СО 2, СО 2 диссоциирует от карбаминогемоглобина.

Из общего СО 2 крови 70 % превращается в бикарбонаты в эритроцитах. В местах с высоким р. СО 2, СО 2 связывается с Н 2 О с формированием угольной кислоты. Эта реакция катализируется карбангидразой. Угольная кислота диссоциирует на ионы Н и бикарбонатный ион. Ион Н+ связывается с гемоглобином. В обмен на ион бикарбоната, выходящий из эритроцита, в эритроцит входит ион CL-, чтобы поддержать электрическое равновесие. В плазме ион бикарбоната действует как буфер, контролируя р. Н плазмы

В легких СО 2 диффундирует из плазмы в альвеолы. Это снижение р. СО 2 плазмы вызывает инверсию химической реакции. Ион бикарбоната диффундирует обратно в эритроцит в обмен на ион CL-. Ион Н+ соединяется с бикарбонатным ионом, чтобы сформировать угольную кислоту. Угольная кислота распадается на СО 2 и Н 2 О. Эта обратная реакция также катализируется карбангидразой.

Когда гемоглобин насыщается кислородом, его аффинность к СО 2 падает. Насыщение гемоглобина кислородом усиливает выход СО 2. Это называется эффектом Холдейна.

Взаимодействие между связываением иона водорода и аффинность гемоглобина к кислороду называется эффектом Бора. При образовании ионов водорода, насыщение углекислым газом облегчает выход кислорода.

Кислород транспортируется двумя способами: Растворяется в плазме, В связи с гемоглобином в виде оксигемоглобина. Насыщение гемоглобина кислородом зависит от: р. О 2 р. Н Температуры р. СО 2 Уровня дифосфоглицерата Транспорт СО 2 происходит тремя способами: Растворенный в плазме В связи с гемоглобином в виде карбаминогемоглобина Превращенный в бикарбонат

Присоединение кислорода облегчает выход углекислого газа из карбаминогемоглобина. Это называется эффектом Холдейна. Насыщение крови углекислым газом и увеличение при этом уровня ионов водорода облегчает выход кислорода из гемоглобина. Влияние снижения р. Н на выход кислорода из гемоглобина известен как эффект Бора.

Большая часть кислорода в организме млекопитающих переносится кровью в виде химического соединения с гемоглобином. Свободно растворенного кислорода в крови всего 0.3%. Реакцию оксигенации, превращение дезоксигемоглобина в оксигемоглобин, протекающую в эритроцитах капилляров легких можно записать следующим образом:

Нв + 4О 2 ⇄ Нв(О 2 ) 4

Эта реакция протекает очень быстро – время полунасыщения гемоглобина кислородом около 3 миллисекунд. Гемоглобин обладает двумя удивительными свойствами, которые позволяют ему быть идеальным переносчиком кислорода. Первое – это способность присоединять кислород, а второе – отдавать его. Оказывается способность гемоглобина присоединять и отдавать кислород зависит от напряжения кислорода в крови. Попробуем изобразить графически зависимость количества оксигенированного гемоглобина от напряжения кислорода в крови, и тогда нам удастся выяснить: в каких случаях гемоглобин присоединяет кислород, а в каких отдает. Гемоглобин и оксигемоглобин неодинаково поглощают световые лучи, поэтому их концентрацию можно определить спектрометрическими методами.

График, отражающий способность гемоглобина присоединять и отдавать кислород называется «Кривая диссоциации оксигемоглобина». По оси абсцисс на этом графике отложено количество оксигемоглобина в процентах ко всему гемоглобину крови, по оси ординат – напряжение кислорода в крови в мм рт. ст.

Рисунок 9А. Кривая диссоциации оксигемоглобина в норме

Рассмотрим график в соответствии с этапами транспорта кислорода: самая высокая точка соответствует тому напряжению кислорода, которое наблюдается в крови легочных капилляров – 100 мм рт.ст. (столько же, сколько и в альвеолярном воздухе). Из графика видно, что при таком напряжении весь гемоглобин переходит в форму оксигемоглобина – насыщается кислородом полностью. Попробуем рассчитать, сколько кислорода связывает гемоглобин. Один моль гемоглобина может связать 4 моля О 2 , а 1грамм Нв связывает 1,39 мл О 2 в идеале, а на практике 1,34 мл . При концентрации гемоглобина в крови, например, 140 г/литр количество связанного кислорода составит 140 × 1,34 = 189,6 мл/литр крови. Количество кислорода, которое может связать гемоглобин при условии его полного насыщения, называется кислородной емкостью крови (КЕК). В нашем случае КЕК = 189,6 мл.

Обратим внимание на важную особенность гемоглобина – при снижении напряжения кислорода в крови до 60 мм рт.ст, насыщение практически не изменяется – почти весь гемоглобин присутствует в виде оксигемоглобина. Эта особенность позволяет связывать максимально возможное количество кислорода при снижении его содержания в окружающей среде (например, на высоте до 3000 метров).

Кривая диссоциации имеет s – образный характер, что связано с особенностями взаимодействия кислорода с гемоглобином. Молекула гемоглобина связывает поэтапно 4 молекулы кислорода. Связывание первой молекулы резко увеличивает связывающую способность, так же действуют и вторая, и третья молекулы. Этот эффект называется кооперативное действие кислорода

Артериальная кровь поступает в большой круг кровообращения и доставляется к тканям. Напряжение кислорода в тканях, как видно из таблицы 2, колеблется от 0 до 20 мм рт. ст., незначительное количество физически растворенного кислорода диффундирует в ткани, его напряжение в крови снижается. Снижение напряжения кислорода сопровождается диссоциацией оксигемоглобина и освобождением кислорода. Освободившийся из соединения кислород переходит в физически растворенную форму и может диффундировать в ткани по градиенту напряжения.. На венозном конце капилляра напряжение кислорода равно 40 мм.рт.ст, что соответствует примерно 73% насыщения гемоглобина. Крутая часть кривой диссоциации соответствует напряжению кислорода обычному для тканей организма – 35 мм рт.ст и ниже.

Таким образом, кривая диссоциации гемоглобина отражает способность гемоглобина присоединять кислород, если напряжение кислорода в крови высоко, и отдавать его при снижении напряжения кислорода.

Переход кислорода в ткани осуществляется путем диффузии, и описывается законом Фика, следовательно зависит от градиента напряжений кислорода.

Можно узнать, сколько кислорода извлекается тканью. Для этого нужно определить количество кислорода в артериальной крови и в венозной крови, оттекающей от определенной области. В артериальной крови, как нам удалось вычислить (КЕК) содержится 180-200 мл. кислорода. Венозная кровь в состоянии покоя содержит около 120 мл. кислорода. Попробуем рассчитать коэффициент утилизации кислорода: 180 мл.  120 мл. = 60 мл.- это количество извлеченного тканями кислорода, 60мл./180  100 = 33%. Следовательно, коэффициент утилизации кислорода равен 33% (в норме от 25 до 40%). Как видно из этих данных, не весь кислород утилизируется тканями. В норме в течение одной минуты к тканям доставляется около 1000 мл. кислорода. Если учесть коэффициент утилизации, становится ясно, что ткани извлекают от 250 до 400 мл. кислорода в минуту, остальной кислород возвращается к сердцу в составе венозной крови. При тяжелой мышечной работе коэффициент утилизации повышается до 50 – 60 %.

Однако количество кислорода, которое получают ткани, зависит не только от коэффициента утилизации. При изменении условий во внутренней среде и тех тканях, где осуществляется диффузия кислорода, свойства гемоглобина могут измениться. Изменение свойств гемоглобина отражается на графике и называется «сдвиг кривой». Отметим важную точку на кривой – точка полунасыщения гемоглобина кислородом наблюдается при напряжении кислорода 27 мм рт. ст., при таком напряжении 50 % гемоглобина находится в форме оксигемоглобина, 50% в виде дезоксигемоглобина, следовательно 50 % связанного кислорода – свободно (примерно 100мл/л). Если в ткани увеличивается концентрация углекислого газа, ионов водорода, температура, то кривая сдвигается вправо . В этом случае точка полунасыщения переместится к более высоким значениям напряжения кислорода - уже при напряжении 40 мм рт. ст. будет освобождено 50 % кислорода (рисунок 9Б). Интенсивно работающей ткани гемоглобин отдаст кислород легче. Изменение свойств гемоглобина обусловлены следующими причинами: закисление среды в результате увеличения концентрации углекислого газа действует двумя путями 1) увеличение концентрации ионов водорода способствует отдаче кислорода оксигемоглобином потому, что ионы водорода легче связываются с дезоксигемоглобином, 2) прямое связывание углекислого газа с белковой частью молекулы гемоглобина уменьшает ее сродство к кислороду; увеличение концентрации 2,3-дифосфоглицерата , который появляется в процессе анаэробного гликолиза и тоже встраивается в белковую часть молекулы гемоглобина и снижает его сродство к кислороду.

Сдвиг кривой влево наблюдается, например, у плода, когда в крови определяется большое количество фетального гемоглобина.

Рисунок 9 Б. Влияние изменения параметров внутренней среды

Транспорт кислорода осуществляется в основном эритроцитами. Из 19 об.% кислорода, извлекаемого из артериальной крови, только 0,3 об.% растворены в плазме, остальное же количество О2 содержится в эритроцитах и находится в химической связи с гемоглобином. Гемоглобин (Нb) образует с кислородом непрочное, легко диссоциирующее соединение - оксигемоглобин (НbO02). Связывание кислорода гемоглобином зависит от напряжения кислорода и является легко обратимым процессом. При понижении напряжения кислорода оксигемоглобин отдает кислород.

Кривые диссоциации оксигемоглобнна . Если отложить по оси абсцисс парциальные давления кислорода, а но оси ординат - процент насыщения гемоглобина кислородом, т. е. процент гемоглобина, перешедшего в оксигемоглобин, то мы получим кривую диссоциации оксигемоглобина. Эта кривая (рис. 55, А ) имеет форму гиперболы и показывает, чте между парциальным давлением кислорода и количеством образующегося оксигемоглобина нет прямой пропорциональной зависимости. Левая часть кривой круто поднимается кверху. Правая же часть кривой имеет почти горизонтальное направление. Рис. 55. Кривые диссоциации оксигемоглобина в водном растворе (А) и в крови (Б) при напряжении углекислого газа 40 мм рт. ст. (по Баркрофту).

То, что связывание гемоглобином кислорода дает такую кривую, имеет важное физиологическое значение. В зоне относительно высокого парциального давления кислорода, соответствующего давлению его в альвеолах легких, изменение давления кислорода в пределах 100-60 мм рт. ст. почти не оказывает влияния на горизонтальный ход кривой, т. е. почти не изменяет количества образовавшегося оксигемоглобина.

Приведенная на рис. 55 кривая А получается при исследовании растворов чистого гемоглобина в дистиллированной воде. В естественных же условиях плазма крови содержит различные соли и углекислоту, которые несколько изменяют кривую диссоциации оксигемоглобина. Левая часть кривой приобретает изгиб и вся кривая напоминает букву S. Из рис. 55 (кривая В) видно, что средняя часть кривой направляется круто книзу, а нижняя приближается к горизонтальному направлению.

Следует отметить, что нижняя часть кривой характеризует свойства гемоглобина в зоне низких , которые близки к имеющимся в тканях. Средняя же часть кривой дает представление о свойствах гемоглобина при тех величинах напряжения кислорода, которые имеются в артериальной и венозной крови

Резкое снижение способности гемоглобина связывать кислород в присутствии углекислого газа отмечается прп парциальном давлении кислорода, равном 40 мл рт. ст., т. е. при том его напряжении, которое имеется в венозной крови. Это свойство гемоглобина имеет важное значение для организма. В капиллярах тканей напряжение углекислого газа в крови увеличивается и потому уменьшается способность гемоглобина связывать кислород, что облегчает отдачу кислорода тканям. В альвеолах легких, где часть углекислого газа переходит в альвеолярный воздух, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, что облегчает образование оксигемоглобина.

Особенно резкое снижение способности гемоглобина связывать кислород отмечается в крови мышечных капилляров во время интенсивной мышечной работы, когда в кровь поступают кислые продукты обмена веществ, в частности молочная кислота. Это способствует отдаче большого количества кислорода мышцам.

Способность гемоглобина связывать и отдавать кислород изменяется также в зависимости от температуры. Оксигемоглобин при одном и том же парциальном давлении кислорода в окружающей среде отдает больше кислорода при температуре тела человека (37-38°), чем при более низкой температуре.

Поиск Лекций

Лишь небольшая часть О2 (2%), переносимого кровью, растворена в плазме. Основная часть транспортируется в форме непрочного соединения с гемоглобином. Молекула гемоглобина представляет собой сложный комплекс из белка глобина и одинаково построен у всех животных простетическая группа – гемм, содержащая Fe. Присоединение О2 к гемоглобину (оксигенация гемоглобина) происходит без изменения валентности железа, т.е. без переноса электронов, характеризующего истинное окисление. Гемоглобин, отдавший О2 – десоксигемоглобин. 1 г гемоглобина может связать 1,36 мл газообразного О2. 100 мл крови могут переносить примерно 21 мл О2 – это кислородная емкость крови. Оксигенация гемоглобина зависит от парциального давления О2 в среде, с которой контактирует кровь – кривая диссоциации оксигемоглобина (S- образная). Благодаря такой особенности венозная кровь, проходя легочные капилляры, оксиген ируется почти полностью, а артериальная кровь в капиллярах тканей эффективно отдает О2. Кривая диссоциации сдвигается вправо при ув температуры, при ув конц ионов Н+ в среде, которая в свою очередь зависит от давления СО2 (эффект Вериго-Бора). Поэтому создаются условия для более полной отдачи О2 оксигемоглобином в тканях, особенно там где выше интенсивность метаболизма, например в работающих мышцах. У чела каждые 100 мл крови отдают тканям 5-6 мл О2 (артерио-венозная разница по О2) и на ту же величину обогащ О2 в легких.

Транспорт СО2 кровью. Хотя СО2 растворяется в жидкости лучше, чем О2, лишь 5% СО2 растворенного СО2 транспортируется кровью, остальная часть вступает в химические связи. В тканевых капиллярах СО2 образует угольную кислоту НСО3-

СО2+Н2О -><- Н2СО3 -><-Н+ + НСО3-

Направление реакции зависит от давления СО2 в среде: ускор под действием карбоангидразы (в эритроцитах). Осн часть СО2 транспортируется в виде гидрокарбоната НСО3-. Связыванию СО2 способствует уменьшение кислотных свойств (протонного сродства) гемоглобина в момент отдачи им кислорода – дезоксигенирование (эффект Холдейна). В легочных капиллярах происходит высвобождение части СО2, кот диффундирует в альвеолярный газ.Каждые 100 мл крови отдают в легких 4-5 мл СО2 – то же кол-во кот кровь получ в тканях (артериовенозная разница по СО2).

Гемоглобин, его виды и соединения.

Одна из важных функций крови – перенос поглощенного в легких кислорода к орг и тк и удал обр в них СО2 и перенос его в легкие. Ключевая роль в этих процессах принадлежит эритроцитам, содержащим гемоглобин. Гемоглобин может соединяться с кислородом в капиллярах легких и высвобождать его в капиллярах тканей. Кроме того гемоглобин может связывать некоторое количество СО2 , обр в процессе клеточного обмена веществ, и высвобождать его в легких. Таким образом, гемоглобин играет важную роль в переносе дыхательных газов. В одном эритроците содержится 400 млн молекул гемоглобина. В состав гемоглобина вх белок глобин и пигментная группа гем, соедин м/у собой гистидин мостиком. Молекула гемоглобина содержит 4 одинак группы гема. Глобин – белок типа альбулина. У разных видов животных глобин отличается аминокислотным составом, гем же у всех одинаков. Он содержит ионы Fe2+ являясь его простетической группой. Белковая и простетическая группы не только связаны, но и оказывают взаимное влияние друг на друга. Глобин изменяет свойства гема, придавая ему способность связывать кислород. Гем же обеспечивает устойчивость глобина к влиянию физич факторов.

В процессе переноса кислорода гемоглобином, молекула кислорода обратимо связывается с гемом, при этом валентность железа не изменяется. Гемоглобин превращается в оксигемоглобин – оксигенация. Обратный процесс – дезоксигенация.

Гемоглобин м подвергаться не только оксигенации, но и истинному окислению. При этом Fe2+ ->Fe3+ . Окисленный гем называется гематином (метгемом), а все вся молекула – метгемоглобин. В крови он содержится в небольшом количестве, он не способен транспортировать кислород к тканям.

По мере того как кровь проходит по ткани, отдает кислород, она попутно забирает СО2 – карбогемоглобин. При взаимодействии с СО (сродство в 300 раз больше, чем к О2), гемоглобин превр в карбоксигемоглобин – не способен к переносу О2

Определение цветового показателя. (отражает относительное кол-во гемоглобина в 1 эритроците). ЦП=(%эксперемент. гемоглобина/100%) / (число опытных эритр/число норм эритр). 0.8-1 – нормохромазия, >1 – гипер-, <0,8 – гипо-

Эритроциты.

Эритроциты человека – безъядерные плоские клетки, имеют форму дисков. Благодаря двояковыпуклой форме, его поверхность больше, чем если бы он имел форму шара. Особая форма шара эритроцита способствует выполнению ими основной функции – переноса дыхательных газов, т.к. при такой форме диффузная поверхность увеличивается, а диффузное расстояние уменьшается. Кроме того благодаря своей форме эритроциты обладают большой способностью к обратимой деформации при прохождении через узкие изогнутые капилляры. Мембрана эритроцита представляет собой пластичную молекулярную мозаику. Именно благодаря пластичности нормальный эритроцит может резко изменить форму под действием внешних сил => эритроцит проходит через капилляры, внут диаметр которых меньше диаметра эритроцита (7мкм). Эритроцит состоит из однородной электронно-оптически плотной цитоплазмы, содержащей гемоглобин. В нем отсутств органеллы. Мембрана облад избирательной проницаемостью, через нее проходят газы, вода, Н+, ОН-, Сl -, НСО3-, она малопроницаема для глюкозы, мочевины, К+ и Nа+, через нее почти не проходит большинсво катионов, и совершенно не проход белки.

Регуляция эритропоэза. Мощным стимулятором эритропоэза служит снижение парциального давления О2 (т.е. несоответствие м/у потребностью ткани в О2 и его поступлением). При этом увеличивается содержание в плазме особого вещества, ускоряющего эритропоэз – эритропоэтина. Он стимулирует дифференцировку и ускоряет размножение предшественников эритроцитов в костном мозгу. Увеличивается число гемоглобин-образующих эритроцитобластов. Действие эритропоэтина усиливается другими гормонами, в том числе андрогенами, тироксином и гормоном роста. Различия в числе эритроцитов и содержании гемоглобина в крови мужчин и женщин обусл тем, что андрогены усиливают эритропоэз а эстрогены его тормозят.

©2015-2018 poisk-ru.ru
Все права принадлежать их авторам. Данный сайт не претендует на авторства, а предоставляет бесплатное использование.
Нарушение авторских прав и Нарушение персональных данных

Ревматология Процесс дыхания – определение, этапы, механизм регуляции. Газообмен в легких (внешнее дыхание, транспорт газов кровью, тканевое дыхание).

Дыхание — это процесс газообмена между организмом и окружающей средой.Кислород необходим клеткам для непрерывно идущих процессов окисления.Углекислый газ образуется в результате окисления, как конечный продукт обмена веществ.Прекращение дыхания даже на небольшой срок ведет к скорой гибели организма от кислородной недостаточности – гипоксии. По этой причине дыхание является основным жизненным процессом.

Газообмен - сложный процесс. Состоит из трех фаз:

1 фаза -внешнее дыхание. Это ритмическое движение грудной клетки, ĸᴏᴛᴏᴩᴏᴇ осуществляет вентиляцию воздуха в легких. При этом венозная кровь освобождается от углекислого газа и насыщается кислородом.

2 фаза -транспорт газа с кровью. Кровь не только растворяет газы, но и химически их связывает.

3 фаза - внутреннее дыхание.

Клетки крови транспортирующие кислород к тканям называются

Это процесс, который происходит в тканях между клетками и кровеносными капиллярами большого круга. Этот процесс принято называть внутренним тканевым дыханием.

Поступление в организм кислорода и выведение из него во внешнюю среду углекислого газа обеспечивается органами дыхательной системы. Различают воздухоносные пути и собственно дыхательные органы.

В организме существуют специальные рецепторы, которые способны контролировать концентрации веществ, растворенных в крови. Их называют хеморецепторами. Οʜᴎ реагируют на малейшие изменения в содержании тех или иных веществ во внутренней среде. Эти рецепторы расположены в области бифуркации общей сонной артерии, а также в продолговатом мозге. В регуляции дыхания также участвуют чувствительные нервные окончания, реагирующие на растяжение легких, химическое раздражение дыхательных путей. От всœех этих рецепторов информация поступает в ЦНС, где она изменяет работу дыхательного центра, который находится в продолговатом мозге. Дыхательный центр регулирует частоту дыхания постоянно. В нем выделяют 2 отдела: центр вдоха и центр выхода.

Секрецию бронхиальных желœез регулирует вегетативная нервная система. Под действием симпатической НС просвет бронхов расширяется, а под действием парасимпатической – сужается.

Регуляция цепи переноса электронов (дыхательный контроль). Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого дыхания.

Дыхательный контроль – это прямое влияние электрохимического градиента на скорость движения электронов по дыхательной цепи (т.е. на величину дыхания). В свою очередь, величина градиента напрямую зависит от соотношения АТФ / АДФ, количественная сумма которых в клетке практически постоянна ([АТФ] + [АДФ] = const). Реакции катаболизма направлены на поддержание постоянно высокого уровня АТФ и низкого АДФ.

При увеличении концентрации АТФ будет уменьшаться скорость движения электронов по цепи. При уменьшении концентрации АТФ будет увеличиваться скорость движения электронов по цепи.

При переносе электронов по ЦПЭ часть энергии рассеивается в виде теплоты, которая используется теплокровными животными для поддержания температуры тела. При использовании АТФ для совершения работы значительная часть энергии также превращается в теплоту. При снижении температуры тела включается механизм дрожания (несогласованного сокращения отдельных групп мышц). При этом за счет АТФазной активности актомиозина происходит гидролиз АТФ до АДФ и Н3РО4, что стимулирует тканевое дыхание. Полезной работы при этом не происходит, большая часть энергии переходит в теплоту и температура тела повышается.

Кроме того, дополнительное образование теплоты может происходить путем разобщения дыхания и фосфорилирования в процессе адаптации к холоду.

Разобщение дыхания и фосфорилирования Некоторые химические вещества (протонофоры) могут переносить протоны или другие ионы (ионофоры) из межмембранного пространства через мембрану в матрикс, минуя протонные каналы АТФ-синтазы. В результате этого УМЕНЬШАЕТСЯ!!! электрохимический потенциал и прекращается синтез АТФ. Это явление называют разобщением дыхания и фосфорилирования. В результате разобщения количество АТФ снижается, а АДФ увеличивается. В этом случае скорость окисления NADH и FADH2возрастает, возрастает и количество поглощённого кислорода, но энергия выделяется в виде теплоты, и коэффициент Р/О резко снижается. Как правило, разобщители — липофильные вещества, легко проходящие через липидный слой мембраны. Одно из таких веществ — 2,4-динитрофенол, легко переходящий из ионизированной формы в неионизированную, присоединяя протон в межмембранном пространстве и перенося его в матрикс. Примерами разобщителей могут быть также некоторые лекарства, например дикумарол — антикоагулянт или метаболиты, которые образуются в организме, билирубин — продукт катаболизма тема, тироксин — гормон щитовидной железы. Все эти вещества проявляют разобщающее действие только при их высокой концентрации.

41. Нарушения энергетического обмена: гипоэнергетические состояния как результат гипоксии, гипо-, авитаминозов и других причин. Возрастная характеристика энергетического обеспечения организма питательными веществами.

Состояния, при которых синтез АТФ снижен, объединяют термином "гипоэнергетические". Причинами гипоэнергетических состояний могут быть голодание, гиповитаминозы В1, РР, В2; гипоксия.

Гипоксия может возникнуть: при недостатке кислорода во вдыхаемом воздухе; при заболеваниях лѐгких и нарушении лѐгочной вентиляции; при нарушениях кровообращения, вызванных заболеваниями сердца, спазмом и тромбозом сосудов, кровопотерей.

Транспорт кислорода кровью.

Причинами гипоксии могут быть также наследственные или приобретенные нарушения структуры гемоглобина. Частой причиной гипоэнергетических состояний могут быть нарушения процессов использования кислорода в клетках.

Причинами этих нарушений могут быть:
— действие ингибиторов и разобщителей в ЦПЭ;
— железодефицитные анемии;
— снижение уровня гемоглобина и других железосодержащих белков (цитохромов, FeS-белков), в результате чего нарушаются перенос электронов и синтез АТФ;
— наследственные дефекты ферментов ЦПЭ и цитратного цикла.

В разные моменты жизни, в разном возрасте человеческому существу нужна разная порция энергии в сутки. Вот ели мы в 25 лет килограмм углеводов. А в 60 лет пожилому парню нужно так много энергии? Нет! Т.е. потребности будут варьироваться от десятилетия к десятилетию.

Основные этапы обмена веществ у детей с момента рождения до формирования взрослого организма имеет ряд своих особенностей. У детей, в отличие от взрослых, значительная часть энергии расходуется на рост и пластические процессы, которые наиболее велики у новорожденных и детей раннего возраста.

Ребенку требуется в 4-7 раз больше аминокислот, чем взрослому. У ребенка также имеется большая потребность в углеводах. За их счет главным образом покрываются калорийные потребности. Углеводный обмен тесным образом связан с белковым. Энергия реакций углеводного обмена требуется для полного использования жира. Жир составляет 1/8 части тела ребенка и является носителем энергии, способствует усвоению жирорастворимых витаминов, защищает организм от охлаждения, является структурной частью многих тканей.

К периоду полового созревания расход энергии на основной обмен уменьшается на 300 ккал/куб.м. При этом у мальчиков энергетические затраты на основной обмен в пересчете на один килограмм веса выше, чем у девочек. С ростом увеличиваются расходы энергии на мышечную деятельность.

Отмечается так называемый пубертатный скачок роста, обусловленный действием половых гормонов. Гормон роста не играет существенной роли в процессе пубертатного ускорения роста, во всяком случае его концентрация в крови в этот период не повышается. Несомненное стимулирующее влияние на метаболизм в пубертатном периоде оказывает активация функций щитовидной железы. Допускают также, что в период полового созревания снижается интенсивность липолитических процессов.

Регуляция гомеостаза становится наиболее устойчивой в подростковом возрасте, поэтому тяжелых клинических синдромов, связанных с нарушением регуляции обмена, ионного состава жидкостей тела, кислотно-щелочного равновесия, в этом возрасте почти не встречается.

42. Образование токсических форм кислорода, механизм их повреждающего действия на клетки. Механизмы устранения токсичных форм кислорода. Смотри вопрос 133!!!

Кислород, необходимый организму для функционирования ЦПЭ и многих других реакций, является одновременно и токсическим веществом, если из него образуются так называемые активные формы.

— К активным формам кислорода относят:

— ОН — гидроксильный радикал;

— — супероксидный анион;

— Н2О2 — пероксид водорода.

Активные формы кислорода повреждают структуру ДНК, белков и различные мембранные структуры клеток. В результате появления в гидрофобном слое мембран гидрофильных зон за счѐт образования гидропероксидов жирных кислот в клетки могут проникать вода, ионы натрия, кальция, что приводит к набуханию клеток, органелл и их разрушению. Активация перекисного окисления характерна для многих заболеваний: дистрофии мышц (болезнь Дюшенна), болезни Паркинсона, при которых ПОЛ разрушает нервные клетки в стволовой части мозга, при атеросклерозе, развитии опухолей.

На каждое "НО", есть наше "ЗАТО". Зато есть системы, устраняющие активные формы кислорода, перечислим несколько из них.
— Витамины C, E, бета-каротин.
— Ферменты — каталаза и глутатионпероксидаза, супероксиддисмутаза.

43. Катаболизм основных пищевых веществ – углеводов, жиров, белков. Понятие о специфических путях катаболизма и общих путях катаболизма.

Специфический путь – от жиров до жирных кислот и глицерина, от углеводов до моносахаридов, от белков до аминокислот. Затем получается некий общий продукт ПВК, ацетил-КОА, фумарат и другие. Т.е. путь требующий «индивидуального» подхода. Т.е. должен пройти СПЕЦИФИЧЕСКИЙ распад каждого из компонента рациона на более мелкие составляющие.

Общий пути катаболизма – окислительное декарбоксилирование ПВК, ЦТК (цикл Кре бса), дыхательная цепь.

Глава 3. Транспорт газов кровью

Предыдущая12345678910111213141516Следующая

«Переносчиком» кислорода от легких к тканям и органам и углекислого газа от тканей и органов к легким является кровь. В свободном (растворенном) состоянии переносится настолько малое количество газов, что им можно смело пренебречь при оценке потребностей организма. Для простоты объяснения в дальнейшем будем считать, что основное количество кислорода и углекислого газа транспортируется в связанном состоянии.

Транспорт кислорода

Кислород транспортируется в виде оксигемоглобина. Оксигемоглобин – это комплекс гемоглобина и молекулярного кислорода.

Гемоглобин содержится в красных кровяных тельцах – эритроцитах. Эритроциты под микроскопом похожи на слегка приплюснутый бублик, дырку в котором забыли проткнуть до конца. Такая необычная форма позволяет эритроцитам лучше, чем шарообразным клеткам, взаимодействовать с кровью (за счет большей площади), ведь как известно, из тел, имеющих равный объем, шар имеет наименьшую площадь. Кроме того, эритроцит способен сворачиваться в трубочку, протискиваясь в узкий капилляр, добираясь в самые отдаленные «уголки» организма.

В 100 мл крови при нормальной температуре тела растворяется лишь 0,3 мл кислорода. Кислород, растворяющийся в плазме крови капилляров малого круга кровообращения, диффундирует в эритроциты, сразу же связывается гемоглобином, образуя оксигемоглобин, в котором кислорода 190 мл/л. Скорость связывания кислорода велика – время поглощения диффундировавшего кислорода измеряется тысячными долями секунды. В капиллярах альвеол (при соответствующих вентиляции и кровоснабжении) практически весь гемоглобин крови превращается в оксигемоглобин. Скорость диффузии газов «туда и обратно» значительно медленнее скорости связывания газов, из чего можно сделать второй практический вывод: чтобы газообмен шел успешно, воздух должен «получать паузы», время, за которое успеет выровняться концентрация газов в альвеолярном воздухе и притекающей крови.

Превращение восстановленного (бескислородного) гемоглобина (дезоксигемоглобина) в окисленный (содержащий кислород) гемоглобин (оксигемоглобин ) напрямую зависит от содержания растворенного кислорода в жидкой части плазмы крови, причем механизмы усвоения растворенного кислорода весьма эффективны и стабильны.

Чтобы газообмен шел успешно, воздух должен «получать паузы», время, за которое успеет выровняться концентрация газов в альвеолярном воздухе и притекающей крови.

Например, подъем на высоту 2 000 м над уровнем моря сопровождается снижением атмосферного давления с 760 до 600 мм рт. ст., парциального давления кислорода в альвеолярном воздухе – с 105 до 70 мм рт. ст., а содержание оксигемоглобина снижается лишь на 3 % – несмотря на снижение атмосферного давления, ткани продолжают снабжаться кислородом.

В тканях, требующих для нормальной жизнедеятельности много кислорода (работающие мышцы, печень, почки, железистые ткани), оксигемоглобин «отдает» кислород очень активно, иногда почти полностью. И наоборот: в тканях, в которых интенсивность окислительных процессов мала (например, в жировой ткани), большая часть оксигемоглобина «не отдает» молекулярный кислород – уровень диссоциации оксигемоглобина низкий. Переход тканей из состояния покоя в активное состояние (сокращение мышц, секреция желез) автоматически создает условия для увеличения диссоциации оксигемоглобина и увеличения снабжения тканей кислородом.

Способность гемоглобина «удерживать» кислород (сродство гемоглобина к кислороду) снижается при увеличении в крови концентрации углекислого газа и ионов водорода. Подобным же образом действует на диссоциацию оксигемоглобина повышение температуры.

Таким образом, становится понятно, как взаимосвязаны и сбалансированы друг относительно друга природные процессы.

Что означает транспорт кислорода кровью?

Изменение способности оксигемоглобина удерживать кислород имеет огромное значение для обеспечения снабжения им тканей. В тканях, в которых процессы обмена веществ протекают интенсивно, концентрация углекислого газа и ионов водорода увеличивается, а температура повышается. Это ускоряет течение обменных процессов и облегчает «отдачу» гемоглобином кислорода.

В волокнах скелетных мышц содержится «родственный» гемоглобину миоглобин. Он обладает очень высоким сродством к кислороду. «Ухватившись» за молекулу кислорода, он не отдает ее обратно в кровь.

Количество кислорода в крови

Максимальное количество кислорода, которое может связать кровь при полном насыщении гемоглобина кислородом, называется кислородной емкостью крови. Кислородная емкость крови зависит от содержания в ней гемоглобина.

В артериальной крови содержание кислорода лишь немного (на 3–4 %) ниже кислородной емкости крови. В обычных условиях в 1 л артериальной крови содержится 180–200 мл кислорода. Даже в случае, когда в экспериментальных условиях человек дышит чистым кислородом, количество кислорода в артериальной крови практически соответствует кислородной емкости. По сравнению с показателями, когда человек дышит обычным атмосферным воздухом, количество переносимого кислорода увеличивается мало (на 3–4%).

Венозная кровь в состоянии покоя содержит около 120 мл/л кислорода. Таким образом, проходя через капилляры, кровь отдает не весь кислород.

Часть кислорода, поглощаемая тканями из артериальной крови, называется коэффициентом утилизации кислорода. Для его вычисления делят разность содержания кислорода в артериальной и венозной крови на содержание кислорода в артериальной крови и умножают на 100, например:

(200 – 120): 200 × 100 = 40 %.

Коэффициент утилизации кислорода организмом, когда он находится в состоянии покоя, колеблется от 30 до 40 %. При интенсивной мышечной работе он повышается до 50–60 %.

Транспорт углекислого газа

Углекислый газ транспортируется кровью в трех формах. В венозной крови содержится около 58 объемных процентов (580 мл/л) CO2, причем из них лишь около 2,5 объемных процентов находятся в растворенном состоянии. Некоторая часть молекул CO2соединяется в эритроцитах с гемоглобином, образуя карбгемоглобин (около 4,5 объемных процента). Остальное количество CO2 химически связано и содержится в виде солей угольной кислоты (примерно 51 объемный процент).

Углекислый газ является одним из самых частых продуктов химических реакций обмена веществ. Он непрерывно образуется в живых клетках и из них диффундирует в кровь тканевых капилляров. В эритроцитах он соединяется с водой и образует угольную кислоту (CO2 + Н2O > Н2CO3).

Этот процесс катализируется (ускоряется) в двадцать тысяч (!) раз ферментом карбоангидразой. Карбоангидраза содержится в эритроцитах, в плазме крови ее нет, соответственно, процесс соединения углекислого газа с водой происходит только в эритроцитах. Но этот процесс обратим, т. е. он может изменять свое направление. В зависимости от концентрации углекислого газа карбоангидраза катализирует и образование угольной кислоты, и расщепление ее на углекислый газ и воду (в капиллярах легких): CO2 + Н2O – Н2CO3.

Благодаря вышеописанным процессам связывания концентрация CO2 в эритроцитах невысока, поэтому все поступающие молекулы CO2 продолжают диффундировать внутрь эритроцитов. Накопление ионов внутри эритроцитов сопровождается повышением в них осмотического давления. В результате увеличивается количество воды во внутренней среде эритроцитов, поэтому их объем в капиллярах большого круга кровообращения несколько увеличивается.

Гемоглобин имеет большее сродство к кислороду, чем к углекислому газу, поэтому в условиях повышения парциального давления кислорода карбогемоглобин превращается сначала в дезоксигемоглобин, а затем в оксигемоглобин. Кроме того, при превращении оксигемоглобина в гемоглобин увеличивается способность крови связывать двуокись углерода. Это явление носит название эффекта Холдейна. Гемоглобин служит источником катионов калия (К+), необходимых для связывания угольной кислоты в форме углекислых солей – бикарбонатов.

Итак, в эритроцитах тканевых капилляров образуется дополнительное количество бикарбоната калия, а также карбогемоглобин. В таком виде двуокись углерода переносится к легким.

В капиллярах малого круга кровообращения концентрация двуокиси углерода снижается. От карбогемоглобина отщепляется CO2. Одновременно происходит образование оксигемоглобина, увеличивается его диссоциация. Оксигемоглобин вытесняет калий из бикарбонатов. Угольная кислота в эритроцитах (в присутствии карбоангидразы) быстро разлагается на Н2O и CO2 – круг завершен.

Осталось сделать только одно примечание:

Угарный газ (СО) обладает большим сродством к гемоглобину, чем углекислый газ (CO2) и кислород, поэтому отравления угарным газом столь опасны: вступая в устойчивую связь с гемоглобином, угарный газ блокирует механизм нормального транспорта газов, фактически «душит» организм. Жители больших городов, особенно владельцы автомобилей, постоянно вдыхают воздух с повышенной концентрацией угарного газа, причем кондиционеры не снижают его количество. Это приводит к тому, что даже достаточное количество полноценных эритроцитов в условиях нормального кровообращения не способно выполнить транспортные функции. Как результат – обмороки, сердечные приступы и даже внезапные смерти относительно здоровых людей в условиях автомобильных пробок.

Связывание кислорода гемоглобином. Кислород, поступающий в кровь, сначала растворяется в плазме крови. При Ри0 100 мм рт. ст. в 100 мл плазмы растворяется всего 0,3 мл 02. Хотя растворенного кислорода и немного, но эта его форма играет важную промежуточную роль в газообмене. Такой кислород по градиенту концентрации проникает через мембрану эритроцита и сначала растворяется в его цитоплазме. Только после этого 02 вступает в соединение с Ре2+ гема и образует соединения, которые называют окси-гемоглобином (НЬ02). При этом валентность железа не изменяется. Оксигемоглобин - маломощная соединение, которое легко распадается в тканях. Прямую реакцию именуют оксигенацией, а обратный процесс, что происходит в тканях, - дезоксигенацією гемоглобина (рис. 83).

Каждая молекула гемоглобина способна присоединить четыре молекулы кислорода, что в пересчете на 1г гемоглобина означает 1,34 мл 02. Зная уровень гемоглобина крови, легко подсчитать кислородную емкость крови (КЕК):

КЕК = НЬ- 1,34.

Например: 15 o 1,34 = 20 (мл) кислорода содержится в 100 мл крови. Учитывая то, что те самые 100 мл крови содержат лишь 0,3 мл растворенного 02, можно сделать вывод, что основное количество кислорода, который транспортируется кровью, химически связан с гемоглобином.

Рис. 83.

Ассоциация и диссоциация оксигемоглобина

Интенсивность образования (ассоциации) оксигемоглобина обусловлена парциальным напряжением 02 в крови: чем выше уровень Р0 , тем больше образуется оксигемоглобина. Однако зависимость эта не прямо пропорциональная. Она имеет вид 8-образной кривой, определять которую удобнее за скоростью диссоциации оксигемоглобина (рис. 84). 8-образный характер ее определяется тем, что с увеличением количества молекул 02, которые присоединяются к каждой молекулы оксигемоглобина, этот процесс протекает активнее (автокаталіз). Так, если при отсутствии кислорода в крови (Р0 = 0) оксигемоглобина нет, а при Р0 = 10 мм рт. ст. 10 % гемоглобина переходит в оксигемоглобин, то при Р0 = 20 мм рт. ст. содержится уже около 30 % оксигемоглобина, а при Р0 = 40 мм рт. ст. - около 80 % оксигемоглобина, приР0 = 100 мм рт. ст. в крови будет содержаться около 100 % оксигемоглобина.

Необходимо уделить особое внимание двум участкам кривой: верхней, идущей почти параллельно оси ординат, и средний - резко падает вниз. Конфигурация первого участка свидетельствует о способности гемоглобина активно захватывать 02 в легких, а второй-легко отдавать его в тканях. Так, в процессе поглощения 02 кровью в легких уже при Р0а= 60 мм рт. ст. почти весь гемоглобин может присоединить кислород (более 90 % оксигемоглобина).

Рис. 84. в условиях нормы; 2 - за увеличения рН или температуры; С - за снижения рН или температуры; 4 - Р50О2

В смешанной венозной крови, полученной из правого предсердия, при Р0 в 40 мм рт. ст. содержание оксигемоглобина еще превышает 70 %. При КЕК в 20 мл1100 мл он составляет еще около 15 мл1100 мл крови создает резерв 02. Начиная со значения Р0 40 мм рт. ст., кривая круто опускается вниз. Вследствие даже незначительного уменьшения Р0 ниже 40 мм рт. ст., что происходит в тканях в случае более интенсивного их функционирования, скорость диссоциации оксигемоглобина резко увеличивается. Это обеспечивает значительное ускорение поступления кислорода к тканям из предыдущего объема крови. Например, при Рю, что равняется 20 мм рт. ст., оксигемоглобина остается лишь 30 %. Итак, ткани из каждых 100 мл крови получают уже не 5 мл кислорода, как в условиях нормы, а около 14 мл, то есть почти втрое больше.

Можно отметить, что благодаря такой особенности гемоглобина человек может жить высоко в горах, выполнять интенсивную мышечную работу и не всегда умирать от недостатка 02 при снижении уровня гемоглобина крови (анемии), затруднении газообмена через мембрану (например при пневмонии).

Изменение наклона кривой диссоциации оксигемоглобина.

Наклон кривой, т. е. скорость диссоциации оксигемоглобина в крови человека, не постоянен и в некоторых условиях может меняться. Скорость диссоциации оксигемоглобина обусловлено химическим сродством гемоглобина к 02 и некоторых внешних факторов, которые изменяют характер кривой. К таким факторам относятся температура, рН, Рго.

Форма кривой диссоциации оксигемоглобина в значительной степени зависит от концентрации в крови ионов Н+. При снижении рН кривая сдвигается вправо, что свидетельствует об уменьшении сродства гемоглобина с 02 и активации поступления его в ткани. Повышение рН увеличивает сродство и сдвигает кривую влево - возрастает поступление кислорода в кровь. Влияние рН на сродство гемоглобина с 02 называется эффектом Бора. Эффект Бора при многих состояниях в норме и патологии играет существенную роль в газотранспортной функции крови. Образование большого количества СО2 в тканях способствует увеличению отдачи 02 за счет снижения сродства гемоглобина с 02, а выделение СО2 в легких, уменьшая рН крови, наоборот, улучшает оксигенацию. СО2 также влияет на кривую диссоциации оксигемоглобина.

При снижении температуры отдача 02 окси-гемоглобином замедляется, а повышение температуры ускоряет этот процесс.

Показателем, характеризующим интенсивность применения кислорода тканями, является различие уровня оксигемоглобина крови, притекающей и оттекающей (артериовенозное различие по кислороду, АВР-02).

Таким образом, практическое отсутствие в организме запасов кислорода компенсируется возможностью резкого увеличения применения его из кровотока за счет повышения АВР-02. Интенсивное функционирование тканей, когда больше образуется СО2, Н+ и повышается температура, создает условия для увеличения доставки кислорода клеткам.

Отравления угарным газом.

Оксид углерода (СО) имеет большую (примерно в 350 раз) сродство с гемоглобином, чем кислород. Поэтому даже при очень малых его концентрациях в воздухе, а следовательно, и крови, образуются соединения карбоксигемоглобина (НЬСО). В связи с тем, что это соединения устойчивы, способность гемоглобина связывать кислород резко снижается. Обусловлено это тем, что СО связывается с молекулами железа в хэме, а при этом происходит сдвиг кривой диссоциации влево. В результате даже свободные молекулы гемоглобина хуже взаимодействуют с кислородом.

Диссоциация карбоксигемоглобина происходит очень медленно, поэтому в случае легкой степени отравления пострадавшего необходимо вынести на свежий воздух или давать кислород для дыхания.