Что такое ldh в биохимическом анализе крови. Лактатдегидрогенеза в крови: норма и причины повышения. Лактатдагидрогеназа делится на

Биохимический анализ крови на ЛДГ важен для диагностики многих заболеваний. ЛДГ либо лактатдегидрогеназа представляет собой незаменимый и очень важный для организма фермент метаболизма глюкозы. Он способствует нормальному превращению пировиноградной кислоты в молочную, которая является конечным продуктом метаболизма глюкозы. Однако она может образовываться в клетках только при недостатке в них кислорода.

ЛДГ является обязательным компонентом любой клетки. Он должен присутствовать в клетках на тот случай, если нужно будет экстренно перейти на бескислородный обмен глюкозы. Такое может быть, если доступ кислорода к клетке перекрыт, к примеру, тромбом.

Выделяют пять основных типов лактатдегидрогеназы:

• 1 отвечает за эритроциты и сердечную мышцу;
• 2 - за селезенку и лимфоузлы;
• 3 - за легкие;
• 4 - за плаценту, поджелудочную железу, почки и скелетные мышцы;
• 5 - за скелетные мышцы и печеночную функцию.

ЛДГ чаще всего попадает в кровяное русло именно из клеток, которые содержат слишком большое количество данного фермента. Это в основном клетки сердечной, скелетных и печеночных мышц. При этом показатель фермента при повреждении таких клеток не является специфическим для какого-то конкретного органа.

Анализ на активность фермента ЛДГ берут в том случае, когда в организме присутствуют процессы постоянного разрушения клеток. Такое состояние может наблюдаться при опухолевых процессах или же при гемолизе, то есть чрезмерном и быстром распаде эритроцитов крови.

Клетки, которые образуются у больных раком, потребляют довольно большое количество глюкозы. Однако разрушение нормальных клеток при этом проходит без употребления кислорода. Именно поэтому количество ЛДГ в пораженных онкологией тканях практически всегда повышается.

Обычно анализ ЛДГ назначают в таких случаях:

• когда есть подозрение на поражение клеточных либо же тканевых структур;
• для диагностики анемических состояний;
• при заболеваниях мышц;
• при наличии в организме острых или хронических сердечных болезней и печени;
• когда есть подозрения на предстоящий инфаркт;
• при наличии у пациента неходжкинской лимфомы;
• при опухолевых процессах печени и половых органов.

Почему необходимо сдавать анализ крови на ЛДГ? Его уровень обычно определяют:

• для комплексного обследования, когда есть подозрения на наличие какой-либо патологии печени;
• для проведения поздней диагностики инфаркта;
• как онкомаркер при диагностике опухолевых процессов в организме.

На результаты данного анализа могут повлиять некоторые факторы:

1. Тромбоцитоз - если число тромбоцитов увеличивается, то и уровень ЛДГ тоже возрастает.
2. При длительных физических нагрузках уровень фермента всегда повышается.
3. Гемолиз крови, если ее неправильно хранили в пробирке, может провести к ложному повышению ЛДГ.
4. ЛДГ повышается при длительном и систематическом приеме некоторых лекарственных препаратов.

Именно поэтому перед сдачей такого анализа желательно хотя бы трое суток не принимать никаких лекарственных препаратов и ограничить всякие физические нагрузки. Только в этом случае можно будет получить наиболее достоверный результат содержания ЛДГ в крови пациента.

Существует несколько причин, по которым уровень фермента ЛДГ в биохимическом анализе крови может повышаться.

Среди них:

1. Некоторые заболевания сердца. Это инфаркт миокарда, миокардит и острая сердечная недостаточность.
2. Болезни печени, к которым можно отнести гепатокарциному с ее метастазами в печени, острую ее недостаточность или цирроз, гепатиты, вызванные вирусами, мононуклеоз, спровоцированный инфекциями, сильная интоксикация из-за органических растворителей.
3. Заболевания крови. Среди них фолиево- и железодефицитная анемия, гемолитическая анемия, лимфомы и лейкозы различного происхождения.
4. Заболевания мышечной системы. Это воспалительные процессы мышц, к примеру, миозит, а также повреждения мышц травматического характера.
5. Заболевания другой этиологии. Это опухолевые процессы, воспалительные процессы в легких, шоковые состояния, тромбоз вен нижних конечностей, саркома Юинга, болезни почек, септические состояния, ВИЧ, панкреатит.

Все эти заболевания могут привести к тяжелым последствиям, угрожающим жизни пациента. Поэтому чем раньше будет поставлен диагноз и назначено лечение, тем больше шансов у человека на выздоровление или хотя бы ремиссию заболевания.

Расшифровка биохимии на уровень ЛДГ может показать его понижение в таких случаях:

• если лечение опухолевых заболеваний и лейкоза дает положительный результат;
• если терапия гемолитической анемии проходит успешно;
• если пациент принимает довольно большое количество витамина С.

Понижение уровня ЛДГ считается хорошим показателем, ведь именно по нему можно судить об эффективности назначенного доктором лечения основного заболевания.

Таким образом, расшифровка анализа на ЛДГ имеет большое диагностическое значение. Все это потому, что именно данный фермент можно считать маркером для многих болезней.

Ведь если в организме все органы функционируют нормально, то и уровень ЛДГ также остается в своих нормальных значениях. Если же биохимия показала повышение уровня этого фермента, то следует искать причину такого состояния.

Для этого доктор должен назначить полный комплекс обследований и дополнительных анализов, которые помогут установить основное заболевание.

Всегда нужно помнить о том, что если врач назначает такого типа исследование, то игнорировать его никак нельзя. Поскольку именно расшифровка данного анализа может помочь выявить развитие в организме смертельной патологии. Только после постановки окончательного диагноза врач сможет назначить наиболее правильное и эффективное лечение основного заболевания. Если лечение проходит хорошо, то уровень ЛДГ в крови будет снижаться.

Спасибо

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови , каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста .

Альфа-амилаза (амилаза)

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы . Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит , острый аппендицит , кишечная непроходимость , внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

• Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
• Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
• Острые боли в животе или травма живота;
• Любые патологии органов пищеварительного тракта;
• Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз .

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша .

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

• Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
• Киста или опухоль поджелудочной железы;
• Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
• Макроамилаземия;
• Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
• Острый перитонит или аппендицит;
• Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
• Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
• Заболевания желчевыводящих путей (холецистит , желчнокаменная болезнь);
• Внематочная беременность;
• Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки , кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
• Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
• Разрыв аневризмы аорты;
• Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
• Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

• Недостаточность поджелудочной железы;
• Муковисцидоз;
• Последствия удаления поджелудочной железы;
• Острый или хронический гепатит ;
• Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
• Тиреотоксикоз (высокий уровень гормонов щитовидной железы в организме);
• Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда , остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит , хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

• Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз , цирроз, отравления);
• Подозрение на острый инфаркт миокарда;
• Патология мышц;
• Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
• Профилактические осмотры;
• Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

• Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз , опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
• Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит ;
• Тепловой удар или ожоговая болезнь;
• Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
• Гемолитическая анемия любого происхождения;
• Почечная недостаточность;
• Филяриоз;
• Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

• Дефицит витамина В 6 ;
• Терминальные стадии печеночной недостаточности ;
• Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
• Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга , почек , легких , а также в лейкоцитах и эритроцитах . Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

• Заболевания печени;
• Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы ;
• Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
• Профилактические осмотры;
• Обследование потенциальных доноров крови и органов;
• Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
• Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

• Дети младше года – менее 83 Ед/л;
• Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
• Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
• Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
• Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
• Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит, ревмокардит;
• Кардиогенный или токсический шок;
• Тромбоз легочной артерии;
• Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
• Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги , некрозы);
• Тепловой удар;
• Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
• Панкреатиты;
• Употребление алкоголя;
• Почечная недостаточность;
• Злокачественные новообразования;
• Гемолитические анемии;
• Большая талассемия ;
• Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия , инфекционный мононуклеоз , герпес , туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
• Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
• Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
• Кишечная непроходимость;
• Лактоацидоз;
• Болезнь легионеров;
• Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
• Инфаркт почки;
• Инсульт (геморрагический или ишемический);
• Отравление ядовитыми грибами;
• Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Дефицит витамина В 6 ;
• Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
• Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца , мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

• Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
• Контроль эффективности терапии алкоголизма ;
• Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
• Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
• Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

• Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
• Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
• Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
• Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
• Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
• Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

• Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
• Инфекционный мононуклеоз;
• Панкреатиты (острые и хронические);
• Опухоли поджелудочной железы, простаты;
• Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов ;
• Употребление алкогольных напитков;
• Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ)

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении , гемолитическая болезнь, тромбоэмболии , миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше , болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ , биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии , ректороманоскопии , колоноскопии , пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты , простатит);
• Болезнь Педжета;
• Болезнь Гоше;
• Болезнь Ниманна-Пика;
• Миеломная болезнь;
• Тромбоэмболии;
• Гемолитическая болезнь;
• Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
• Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
• Патология печени и желчевыводящих путей;
• Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
• Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК)

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

• Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
• Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
• Заболевания центральной нервной системы;
• Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
• Травмы;
• Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

• Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
• 5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
• 6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
• 3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
• 6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
• 12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
• Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит;
• Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
• Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
• Острые повреждения головного мозга;
• Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
• Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты , полимиозиты , миодистрофии и др.);
• Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
• Внутривенные и внутримышечные инъекции;
• Психические заболевания (шизофрения , эпилепсия);
• Эмболия легочной артерии;
• Сильные мышечные сокращения (роды , спазмы, судороги);
• Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты , поноса , обильного потения и т.д.);
• Длительное переохлаждение или перегревание;
• Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы , кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
• Малая мышечная масса.

Креатинфосфокиназа, субъединица МВ (КФК-МВ)

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит;
• Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
• Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
• Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
• Эмболия легочной артерии;
• Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии , травмы, операции, ожоги);
• Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

• Заболевания печени и желчевыводящих путей;
• Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
• Гемолитические анемии;
• Миопатии;
• Злокачественные новообразования различных органов;
• Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

• Дети младше года – менее 450 Ед/л;
• Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
• Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
• Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
• Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
• Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Период беременности ;
• Новорожденные до 10 дня жизни;
• Интенсивные физические нагрузки;
• Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
• Инфаркт миокарда;
• Эмболия или инфаркт легких;
• Заболевания системы крови (острый лейкоз , анемии);
• Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
• Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
• Острый панкреатит;
• Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз , ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
• Злокачественные опухоли различной локализации;
• Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны , цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты . То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

• Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
• Хронический панкреатит;
• Желчнокаменная болезнь;
• Холецистит острый;
• Травмы живота;
• Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый или хронический панкреатит;
• Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
• Алкоголизм;
• Желчная колика ;
• Внутрипеченочный холестаз;
• Хронические заболевания желчного пузыря;
• Странгуляция или инфаркт кишечника;
• Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра , ожирение);
• Острая или хроническая почечная недостаточность;
• Перфорация (прободение) язвы желудка;
• Непроходимость тонкого кишечника;
• Перитонит;
• Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
• Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин , Гепарин , барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
• Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка . Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка . Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса , неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

• Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
• Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
• Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
• Выявление рака желудка;
• Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

• Острый и хронический гастрит;
• Синдром Золлингера-Эллисона;
• Язва двенадцатиперстной кишки;
• Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

• Прогрессирующий атрофический гастрит;
• Карцинома (рак) желудка;
• Болезнь Аддисона;
• Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
• Микседема;
• Состояние после резекции (удаления) желудка.

Холинэстераза (ХЭ)

Под одним и тем же названием "холинэстераза" обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике

Биохимический анализ крови как один из методов установления состояния организма применяется уже достаточно долго и показал свою эффективность. Анализ крови можно назвать практически самым информативным методом установления диагноза. Биохимический анализ крови, расшифровка могут показать практически любые изменения в состоянии пациента. Этот метод отличается высоким уровнем достоверности и точности. Более того, данный анализ крови не только показывает клиническую картину состояния определенного органа и качество его функционирования, но и позволяет выполнить определение того, каких витаминов, макро- и микроэлементов не хватает в организме. Даже если ничего не болит, а органы не беспокоят, любые химические изменения в организме могут быть последствиями уже начавшегося процесса, поэтому очень важно вовремя обращаться в больницу и проводить при необходимости биохимический анализ крови. Чаще всего этот метод используется в практике урологии, гинекологии, кардиологии, терапии, гастроэнтерологии и других направлений медицины.

Биохимический анализ крови: подготовка и процесс

Для того чтобы провести биохимический анализ крови, необходимо взять из вены на локте кровь в количестве 5-10 мл. В процессе исследования состава крови выявляются ее состав, количество и удельный вес всех составляющих элементов. Все результаты данного исследования и их расшифровка заносятся в специальные бланки, в которых перечисляются компоненты крови и их количественное содержание. Потом на основании полученных в анализе данных врач сможет поставить наиболее точный диагноз, т. к. сравниваются полученные результаты с установленными эталонами для относительно здоровых людей-доноров. Анализ крови, точнее полученные значения, может сильно отличаться у одного и того же человека в разном возрасте и при разном состоянии здоровья. Более того, не только возраст человека, но и половая принадлежность в значительной степени могут влиять на данные, которые показал биохимический анализ.

В большинстве случаев все показания и критерии при проведении анализов не могут иметь точных эталонных значений. Общепризнанные нормы колеблются в установленном диапазоне. Полученные данные уже сравниваются с ними: биохимический анализ показал норму, или, наоборот, могут ли проявляться изменения. Любая больница, медицинский центр используют разные аппараты и методики для определения анализов, поэтому каждое отдельное медицинское учреждение устанавливает свои нормы для каждого показателя. Биохимический анализ, проведенный приблизительно одновременно в разных структурах, может отличаться. Каждая клиника, которая занимается тем, что проводит биохимический анализ, устанавливает собственные требования и критерии. Поэтому один и тот же показатель анализов, его расшифровка, трактуются по-разному. Врач с опытом работы легко справится с задачей проведения аналитического этапа биохимии и сможет определить наиболее точный диагноз. Такой метод определения диагноза практикуется в любом медицинском учреждении города.

В первую очередь необходимо ознакомиться с самой процедурой (анализ крови), методом ее осуществления и причиной назначения. Нужно подготовиться к сдаче анализов. Запрещается что-либо употреблять в пищу и пить. Необходимо сдавать анализ крови натощак, что дополнительно повысит уровень точности результатов. Чаще всего на осуществление проверки всех компонентов крови уходит не более одного дня. Однако проведение операции могут ускорить. Анализ крови таким методом предполагает изучение таких важных составляющих крови, как белки, ферменты, пигменты, витамины, углеводы, азотистые вещества и неорганические элементы.

Что такое фермент?

Анализ крови часто включает в себя определение различных ферментов, их активность. Они представляют собой молекулы белка, которые влияют на развитие биохимических реакций в организме человека с целью их ускорения. Другими словами, фермент называют еще энзимом. Научное направление, которое проводит изучение данных активных белковых молекул, называется энзимологией.

Структура фермента достаточно сложна. В его состав входят две части: активный основной центр и белковый элемент. Белковую часть называют апоферментом, а главный активирующий центр — коферментом. Все вместе, т. е. апофермент и кофермент называются голоферментом. Это и есть целостная структура энзима. Кофермент могут представлять различные органические соединения: витамины группы В, гем, флавин и другие. Именно эта составляющая отвечает за ускорение процессов и реакций в организме. А апофермент может быть только белком с третичной структурой. Это означает, что он потом сможет преобразоваться в структуру более сложную, чем эта.

Фермент проводит реакцию на определенное вещество, которое до реакции называется субстратом. После того как энзим на него воздействовал, полученный элемент называется продуктом. Чаще всего наименование ферментов образуется, если прибавить окончание «-аза» к названию вещества, которое расщепляет энзим. Например, субстрат — это сукцинат, а вот фермент называется сукцинатдегидрогеназа. В зависимости от того, как проходят реакции, ферменты делятся на несколько разновидностей. Например, некоторые из них могут проводить окислительные или восстановительные процессы, а некоторые направляют свое действие на расщепление связей между химическими элементами.

Все ферменты занимаются только одним процессом, в этом и заключается их узконаправленное действие. Более того, они могут работать только в определенных сложившихся условиях: при необходимой температуре, при определенном давлении, уровне кислотности. Фермент имеет своеобразные «родственные связи» с веществом, на которое необходимо воздействовать. Если представить процесс, то апофермент ищет и прикрепляется к субстрату, а кофермент начинает процесс ускорения взаимодействия. Эту связь называют лиганд-рецепторной либо принципом замка и ключа.

Специальный фермент лактатдегидрогеназа

В кровяной жидкости и некоторых тканях находится специальный фермент — лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Данный компонент включает в себя 5 видов изоферментов. Наибольшая активность энзима проявляется в почках и печени, в мышцах сердца и скелета, поэтому в крови ЛДГ расшифровка используется чаще, для того чтобы узнать, насколько перечисленные органы и мышцы работают правильно и точно. Этот показатель достаточно сложно установить, он задействуется нечасто, поэтому не в каждом медицинском учреждении позволено сделать такой анализ. Он требует максимальной точности. К тому же если произведена расшифровка, то могут быть отклонения от нормы. Большое значение в проведении анализа с максимальной точностью имеют профессиональные навыки медицинского персонала и качество оборудования.

Проведение анализа на лактатдегидрогеназу требуется при возникновении определенных подозрений на какие-либо заболевания. Основные случаи использования анализа на ЛДГ:

• определение развития анемии (показатель будет повышенным);
• проведение диагностики организма на развитие новообразований, в том числе и опухолей;
• если был инфаркт миокарда — для диагноза, наблюдения и контроля;
• болезни, поражающие гепатобиларный комплекс;
• различные заболевания, процесс развития которых связан с гемолизом.

Кровь анализируется на ЛДГ по специальной методике, которая называется UV-тест. Анализ будет проводиться только в том случае, если в направлении он указан. Данный тест не просто производит расчет и выдает результат, если проведена расшифровка. Он делает небольшое медицинское описание состояние организма по активности данного ЛДГ. Сам анализ крови занимает не более одного дня, а результаты выдаются на второй день. Категорически запрещено подделывать данные, т. к. это может негативно сказаться на ходе лечения пациента.

ЛДГ зависит от возрастного критерия. Для взрослого человека данный показатель не должен быть меньше 240 и больше 480 МЕ/л. Для детей различного возраста критерий будет иметь очень сильные различия. Так, у новорожденного младенца в первый день после рождения ЛДГ будет больше чем 1327 МЕ/л. В первые 5 дней жизни показатель уменьшится до 1732 МЕ/л. С шестого дня по шестой месяц показатель будет уменьшаться до 975 МЕ/л. До 1 года он должен быть не больше чем 1100 МЕ/л. У ребенка до 3 лет ЛДГ не должен превышать норму в 850 МЕ/л, а в возрасте от 4 до 6 лет этот показатель должен снизиться приблизительно 620 МЕ/л. В дальнейшем (до 12 лет) ЛДГ снижается до 580 МЕ/л, а в 17 лет — до 450 МЕ/л.

Нормальные показатели и отклонения от нормы ЛДГ

Повышаться уровень лактатдегидрогеназы может как при физиологических причинах, так и при патологических отклонениях, на которые стоит обратить внимание. При обычных неопасных причинах активность фермента повышается в период беременности, у новорожденных младенцев, у людей, которые активно занимаются спортом.

Общий уровень лактатдегидрогеназы может повышаться, в случае если был инфаркт миокарда. При этом само повышение фермента будет наблюдаться через 8-11 часов после инфаркта. Через 40-73 часа активность энзима достигает своего максимума. Показатель увеличивается в 2-5 раз. Такой критический уровень сохраняется еще 10 дней, но срок может колебаться в зависимости от размера участка сердечных мышц, который был поврежден. Все увеличение активности происходит за счет таких параметров, как ЛДГ2 и ЛДП. Если человек болеет стенокардией, то данный фермент не покажет повышения активности.

Умеренный уровень повышения активности ЛДГ может быть при миокарде, сердечной недостаточности, острых проявлениях коронарной недостаточности, но при этом инфаркт не будет проявляться. Помимо этого, повышение активности наблюдается при возникновении застойных явлений и проблем в печени. Если у человека есть заболевание аритмии сердца, то ЛДГ может быть в норме, но после проведения электроимпульсной терапии показатель может увеличиться.

Источником повышения параметров фермента могут быть такие заболевания, как:

• легочная недостаточность, инфаркт легких;
• миопатия вследствие повреждения мышц при травмах, воспалительных процессах;
• вирусный гепатит в острой форме;
• желтуха (только первые этапы заболевания);
• раковые образования в печени;
• цирроз печени.

Проведение анализов на ЛДГ помогает вовремя выявить многие заболевания сердца, печени, почек и мышц, однако анализ требует максимальной точности.

Норма ЛДГ – важный показатель крови, который может предупредить о наличии в организме ребенка или взрослого патологий. Под ЛДГ понимается лактатдегидрогеназ. Это фермент располагающийся внутри клеток с содержанием цинка. С его помощью протекает процесс окисления молочной кислоты. ЛДГ присутствует почти во всех системах, однако чаще всего проявляется в рамках мускулатуры скелета, мышцы сердца, почках и т.д.

ЛДГ в крови можно разделить на пять подвидов, отличия которых связаны со структурой на молекулярном уровне и местонахождением. От того, какого ЛДГ больше, будет выбран способ глюкозного окисления. Варианта есть два – аэробный или анаэробный. В первом случае в итоге будет получаться углекислый газ с водой, во втором молочная кислота.

ЛДГ 1 и 2 представлены в основном в мышце сердца. Третий номер относится к легким, а четвертый и пятый наблюдается в мускулатуре скелета.

При заболеваниях, которые в организме женщин и мужчин повреждают ткани или разрушают клетки, становится ЛДГ повышен. Именно поэтому ЛДГ в крови выступает как важный показатель, изменения которого связаны с повреждением тканей.

Стоит отметить, что увеличение показателя ЛДГ в анализе не является признаком конкретной болезни, биохимия его помогает при работе с инфарктами легкого, мышечной дистрофией и анемией гемолитической природы. При этом у беременных женщин, детей и у взрослых после интенсивных занятий спортом по физиологическим причинам лактатдегидрогеназа повышена.

Расшифровка, когда был получен биохимический анализ, не сложна. Показатели нормы зависят от возраста пациента. Так в анализе новорожденных в первые четыре дня жизни показатель ЛДГ должен быть не менее 750 Ед/л. Для периода с четвертого по десятый день жизни, как минимум, 2000 Ед/л.

Начиная с десятого дня стартует снижение показателя. В частности, в анализе малыша до двух лет ЛДГ должен быть на уровне не менее 420 Ед/л. Следующая возрастная категория – это дети от двух до 12 лет. Их биохимия должна продемонстрировать как минимум 295 Ед/л. Для детей старше 12-ти лет показатель нормы находится на уровне от 250 Ед/л. Такие же результаты будут встречаться в анализе и у взрослых людей. Начиная с 12 лет, показатели нормы остаются неизменными.

Когда же такая подробная биохимия необходима? Чаще всего анализ назначают, когда подозревается нарушение целостности тканей, неважно хронической или острой природы. Это составляющая обследования пациента в комплексе. Резкая боль в груди также требует такого обследования. Нередко причины острой боли кроются в:

• инфаркте миокарда;
• стенокардии;
• инфаркте легкого.

Заболевания, связанные с эритроцитным гемолизом, также могут быть причиной назначения на анализ. При терапии, направленной на борьбу с онкологией, данный анализ также включен в список обязательных. Исследования печеночных, почечных патологий, а также поражений мышц – все это причины отправиться на анализ.

Отклонения от нормы

Иногда расшифровка анализа показывает, что уровень ЛДГ понижен. Кстати, встречается это гораздо реже повышения. Если ЛДГ понижен, причины могут крыться в активном расщеплении глюкозы организмом. Например, понижен этот показатель может быть вследствие серьезных физических упражнений. Организм отчаянно нуждается в энергии, почему и происходит слишком быстрое расщепление глюкозы.

Однако есть и менее безобидные причины. В частности, речь идет о двух типах мутаций генетического уровня, из-за которых расшифровка анализа всегда будет демонстрировать снижение.

В частности, при первом типе мутации, люди очень часто подвержены усталости и мышечной слабости. У второго же типа обычно отсутствуют какие-то выраженные симптомы. На уровень ЛДГ в анализе может повлиять чрезмерное употребление аскорбиновой кислоты.

Наиболее часто в анализе можно увидеть повышение данного показателя. Расшифровка данного явления чуть сложнее, поскольку причин повышения больше. Чаще всего это связано с поражением организма болезнями, которые приводят к разрушениям тканей и клеток.

Такое повышение встречается при:

• инфаркте миокарда;
• разнообразных гепатитах;
• желтухе;
• циррозе печени;

• остром лейкозе;
• панкреатите в его острой форме;
• патологиях почек;
• повреждениях скелетной мускулатуры;
• употреблении различных лекарственных препаратов и кофеина.

Небольшое увеличение показателя ЛДГ может говорить о присутствии в организме пациента острой коронарной недостаточности, миокардита, хронических сердечных патологиях или печеночном застое.

Нередко у людей, у которых наблюдается сердечная аритмия, фермент не теряет своей активности и демонстрирует норму. Однако, если воспользоваться терапией импульсов электрического типа, можно заметить, что показатели несколько выше необходимых. Бывает, что повышение ЛДГ происходит у детей грудного возраста в силу физиологических особенностей, которые отклонением от нормы считать нельзя.

Заметить увеличение активности фермента можно при обострении различных хронических патологий в почках. Временами концентрацией данного фермента демонстрируется нормальный показатель, а временами, после организации гемодиализа фермент повышается.

С помощью определения подтипа ЛДГ можно локализовать патологию. То есть сразу определить, в какой системе присутствуют нарушения у человека.

Важные сведения об анализе

Стоит отметить, что любое лабораторное исследование может продемонстрировать ложные показатели. Чаще всего это связано с отсутствием у сдающих знаний о том, как правильно нужно готовиться к подобным тестам.

В частности, повысить результат в анализе может гемолиз эритроцитов в кровяной пробе. Это связано с высокой активностью ЛДГ в кровяных клетках. Если пациент незадолго до исследования выполнял интенсивные физические упражнения, то риск получения неверного результата также высок.

Пациентам, использующим протезированный клапан сердца, необходимо извещать об этом врача, поскольку это может повысить результат из-за того, что клапанные створки повреждают клетки крови. Незадолго до исследования необходимо исключить электроимпульсную терапию, а также гемодиализ.

Большое количество тромбоцитов в крови человека также не помогает в верном определении ЛДГ, как и целый ряд лекарственных препаратов, а также кожных заболеваний. Исключать необходимо любые анестетики, аспириносодержащие препараты, ряд лекарственных средств антибактериального и противовоспалительного назначения.

Стоит также понимать, что данный анализ является неспецифичным. В соответствии с этим, трактовка результата выполняется с учетом целого ряда показателей, которые предоставляются другими исследованиями в лаборатории.

Когда речь идет об определении процессов в острой форме, которые связаны с тканевыми повреждениями, необходимо подсчитывать изменение показателя активности ЛДГ в плазме в течение короткого временного промежутка после обострения. При определении инфаркта миокарда в роли главного показателя стоит выделять тропонин I, а не ЛДГ.

ЛДГ в крови - что это такое

Почти каждый человек испытывает сильнейшее напряжение, когда получает на руки результат назначенного врачом анализа и не знает, как его интерпретировать, а на визит к врачу попадет не сразу. Мы подробно разберем, что такое ЛДГ или LDH в биохимическом анализе крови, для чего сдается анализ, какая норма ЛДГ у мужчин и женщин, расшифровка результатов.

Анализ ЛДГ - что это

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ или LDH) – это фермент, который принимает участие в расщеплении глюкозы при отсутствии кислорода (в анаэробных условиях), превращая пировиноградную кислоту в молочную и обратно.
В обычных условиях энергию клетка берет от расщепления глюкозы до воды и углекислого газа при участии кислорода. При неблагоприятных условиях, когда по какой-либо причине к клетке не поступает достаточно кислорода, с целью самосохранения глюкоза также преобразуется в молочную кислоту, в этой реакции вырабатывается значительно меньше энергии. На этом этапе и нужна лактатдегидрогеназа. ЛДГ в норме присутствует в незначительном количестве в клетках всех тканей в качестве «страховки», чтобы какое-то время продержаться при отсутствии кислорода, но не накапливается!
ЛДГ попадает в кровь при разрушении тех клеток, в которых ее больше всего, а именно миокарда, эритроцитов, скелетных мышц, печени.

Молекула ЛДГ состоит из 4 субъединиц, обозначаемых как H (heard) и M (muscle). В зависимости от комбинаторных соотношений этих субъединиц выделяют 5 видов ЛДГ:

• ЛДГ1 – HHHH - миокард и эритроциты
• ЛДГ2 – HHHM - лимфатические узлы, селезенка
• ЛДГ3 – HHMM - легкие
• ЛДГ4 – HMMM - скелетные мышцы, плацента, поджелудочная железа, почки
• ЛДГ5 – MMMM - скелетные мышцы и печень.

Важно отметить, что ЛДГ – показатель повреждения клеток, но не специфичен для какого-либо органа или заболевания.
Определение активности фермента ЛДГ применяется при состояниях связанных с разрушением клеток – при опухолевых заболеваниях, гемолизе – распаде эритроцитов, для поздней диагностики инфаркта миокарда и др.
Раковые клетки потребляют много глюкозы, но, в отличие от здоровых, расщепление происходит анаэробно – без кислорода (даже при его достатке в крови). Поэтому в клетках опухолей всегда повышено количество ЛДГ. Также при опухолевых заболеваниях злокачественная ткань разрушает здоровую. Поэтому данный анализ назначается при злокачественных опухолях. Не совсем корректно его называть онкомаркером, поскольку ЛДГ повышается и при ряде других состояний с повреждением клеток. Но изменения этого показателя позволяет судить о динамике злокачественного заболевания и об эффективности его лечения.
После инфаркта миокарда ЛДГ повышается и достигает пика через 24-48 часов и держится на высоком уровне до 10 дней. Это важно для подтверждения инфаркта миокарда спустя 24 часа после болевого приступа, в то время как определение креатининфосфокиназы ценно для ранней его диагностики. При инфаркте миокарда ЛДГ повышается преимущественно за счет ЛДГ- 1 и 2. В норме ЛДГ-1 и 2 составляет около 30-50% от общего количества данного фермента.

Анализ крови ЛДГ – расшифровка

Норма ЛДГ в течение жизни меняется - у детей показатели выше и с возрастом уменьшаются:

• новорожденные в первые 4 дня жизни: менее 750 Ед/л;
• 4 – 10 дни жизни: менее 2000 Ед/л;
• до 2 лет: менее 430 Ед/л;
• от 2 до 12 лет: менее 295 Ед/л;
• старше 12 лет: не более 250 Ед/л.

Норма ЛДГ в крови у женщин

Нормальные значаения ЛДГ в корви у женщин - менее 211 Ед/л.

Норма ЛДГ в крови у мужчин

Нормальные значаения ЛДГ в корви у мужчин - менее 226 Ед/л.

Повышение лдг в крови - причины

Как уже говорилось выше, повышение ЛДГ происходит при множестве состояний, сопровождающихся разрушением клеток. Кроме заболеваний, ЛДГ повышается во время беременности, после интенсивной физической нагрузки.

Причины повышения ЛДГ в крови:

• инфаркт миокарда;
• гепатиты различной этиологии (вирусные, токсические);
• механическая желтуха;
• цирроз печени;
• состояния, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов (гемолитическая анемия, серповидно-клеточная, мегалобластная анемии, в следствие отравления некоторыми ядами, укусов пауков и змей, переливания несовместимой крови и др.);
• острый лейкоз;
• поражение скелетной мускулатуры (обширные травмы, атрофия);
• болезни почек: гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки;
• острый панкреатит;
• злокачественные новообразования;
• прием некоторых лекарственных средств: цефалоспорины, сульфаниламиды, НПВС (нестероидные противовоспалительные средства), анестетики, кофеин;
• любые заболевания, сопровождающиеся массивным распадом клеток: тяжелые шоковые состояния, выраженная гипоксия, обширные ожоги;
• беременность;