Minimo proteico. Standard proteici in nutrizione (coefficiente di usura, minimo proteico e ottimo proteico). Criteri per la completezza delle proteine ​​alimentari

vedere Minimo di azoto.

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Minimo- il minimo (il più piccolo)
almeno (almeno)
poco per volta
Proprio alla fine
Dizionario dei sinonimi

Scoiattolo- scoiattoli, w. Un piccolo animale della foresta: un roditore.
Dizionario esplicativo di Ushakov

Minimo- m. lat. importo minimo, grandezza, valore, limite di cosa; sesso opposto massimo, massimo.
Dizionario esplicativo di Dahl

Minimo- minimo, M. (minimo latino) (libro). 1. Valore più piccolo; opposto massimo. pressione atmosferica. salari. Salario dignitoso (mezzi minimi, denaro richiesto........
Dizionario esplicativo di Ushakov

Fisiologico- fisiologico, fisiologico. 1. Agg. alla fisiologia in 1 valore. Processi fisiologici. Chimica fisiologica. 2. trasferimento Grosso modo sensuale.
Dizionario esplicativo di Ushakov

Belka J.— 1. Piccolo animale da pelliccia dell'ordine dei roditori, che vive sugli alberi. 2. Pelliccia, la pelle di un simile animale.
Dizionario esplicativo di Efremova

Almeno l'Avv.- 1. Per lo meno.
Dizionario esplicativo di Efremova

Fisiologico agg.— 1. Correlativo nel significato. con sostantivo: fisiologia, fisiologo ad essi associato. 2. Caratteristica della fisiologia (1), caratteristica di essa. 3. Associato alla fisiologia (2), alla vita........
Dizionario esplicativo di Efremova

Scoiattolo- -E; per favore genere. -serratura, dat. -lkam; E.
1. Un piccolo animale da pelliccia dell'ordine dei roditori con una grande coda soffice, che vive sugli alberi. Manuale b. Gira (gira) come b. nella ruota.......
Dizionario esplicativo di Kuznetsov

Minimo- [lat. minimo].
I. -a; M.
1. La quantità più piccola, il valore più piccolo in una serie di dati (al contrario: massimo). Il lavoro richiede molte attrezzature.
2. cosa o con def. Totalità........
Dizionario esplicativo di Kuznetsov

Tasso di interesse massimo e minimo— (Colletto) Simultaneo
comprare in alto
limite e
vendere a un limite inferiore per mantenere il tasso di interesse entro certi limiti
frontiere.
Reddito delle vendite........
Dizionario economico

Minimo— - 1. valore più piccolo, il più piccolo
misurare; 2.
l’insieme delle conoscenze specialistiche necessarie per
lavorare in qualsiasi campo.
Dizionario economico

Minimo doppio— grafico del tasso di cambio carte preziose, secondo il quale il tasso scende due volte al livello minimo e risale nuovamente. Analizzando lo stato del mercato M.D. significa........
Dizionario economico

Salario minimo— il livello salariale di un lavoratore non qualificato.
Dizionario economico

Costo minimo- un criterio di ottimalità, secondo il quale viene fissato un certo volume di produzione e tutti i calcoli vengono effettuati sulla base dell'ottenimento di un dato volume con il minimo......
Dizionario economico

Minimo Non imponibile- l'importo della tassazione al di sotto del quale l'oggetto non è soggetto a tassazione.
Dizionario economico

Minima sussistenza- livello di reddito che fornisce
acquisizione
un insieme di beni materiali e servizi necessari per garantire la vita umana in un determinato contesto socioeconomico........
Dizionario economico

Minimo di sussistenza esente da imposta- l'importo dei fondi necessari per soddisfare i bisogni primari di una persona, che viene detratto dalla base imponibile del reddito. In questa veste può agire........
Dizionario economico

Minimo, non imponibile— - il valore dell'oggetto imponibile, al di sotto del quale l'oggetto non è soggetto a imposta.
Dizionario economico

Minimo non imponibile- minimo
reddito esente da imposte.
Dizionario economico

Salario minimo esentasse— Vedi salario minimo vitale, esentasse
Dizionario economico

Salario— il costo è minimo necessario per una persona insieme di benefici mezzi di sussistenza che ti permettono di mantenere la tua vita.
Dizionario economico

Salario dignitoso (sociale e fisiologico)— - un insieme di beni e servizi espressi in forma monetaria e destinati a soddisfare bisogni fisici, sociali e spirituali, che......
Dizionario economico

Popolazione minima vivente- - costo
valutazione del naturale
un insieme di prodotti alimentari necessari per mantenere la vita umana ad un livello fisicamente basso, nonché le spese........
Dizionario economico

Scoiattolo— Antica formazione russa dal sostantivo Bela. Questo animale, stranamente, prende il nome dal colore della sua pelle, non di un animale comune a noi ben noto, ma di......
Dizionario etimologico di Krylov

Fisiologico- Oh, oh.
1. a Fisiologia (1 punto). Quinto metodo di ricerca.
2. Associato alla fisiologia del corpo, con le sue funzioni vitali, in base ad esse. Proprietà F degli animali. F.........
Dizionario esplicativo di Kuznetsov

Minimo di qualificazione— un elenco minimo di questioni, legislative e documenti normativi, la cui conoscenza è obbligatoria per lo svolgimento qualificato dell'attività professionale........
Dizionario giuridico

Minima sussistenza- livello di reddito che garantisce l'acquisizione di un insieme di beni materiali e servizi necessari per garantire la vita umana in un determinato contesto socioeconomico......
Dizionario giuridico

Minimo non imponibile— - reddito minimo esentasse.
Dizionario giuridico

Minimo di azoto— (sin. proteina minima fisiologica) la più piccola quantità di proteine ​​introdotte con l'alimentazione, alla quale viene mantenuto l'equilibrio dell'azoto.
Ampio dizionario medico

Il ruolo delle proteine ​​nella nutrizione, norme, bilancio dell'azoto, coefficiente di usura, minimo proteico fisiologico. Carenza proteica.

Bilancio dell'azoto- la differenza tra la quantità di azoto fornita dagli alimenti e la quantità di azoto escreto (principalmente sotto forma di urea e sali di ammonio). Se la quantità di azoto fornita è uguale alla quantità rilasciata, allora bilancio dell'azoto. Questa condizione si verifica in persona sana A alimentazione normale. Il bilancio dell’azoto può essere positivo (entra più azoto di quanto ne viene espulso) nei bambini, così come nei pazienti in convalescenza da malattie gravi. Un bilancio negativo dell'azoto (l'escrezione di azoto prevale sulla sua assunzione) si osserva durante l'invecchiamento, il digiuno e durante malattie gravi. Con una dieta priva di proteine, il bilancio dell’azoto diventa negativo. Seguire una dieta di questo tipo per una settimana porta al fatto che la quantità di azoto rilasciato smette di aumentare e si stabilizza a circa 4 g/giorno. Questa quantità di azoto è contenuta in 25 g di proteine. Ciò significa che durante il digiuno proteico il corpo consuma circa 25 g delle proteine ​​dei propri tessuti al giorno. Importo minimo le proteine ​​alimentari necessarie per mantenere l'equilibrio dell'azoto corrispondono a 30-50 g/cit, la quantità ottimale nella media attività fisicaè ∼100-120 g/giorno.

Standard proteici nella nutrizione.

Per mantenere l'equilibrio dell'azoto è sufficiente consumare 30-50 g di proteine ​​al giorno. Tuttavia, tale importo non garantisce la preservazione delle prestazioni e della salute umana. Vengono presi in considerazione gli standard nutrizionali proteici accettati per adulti e bambini condizioni climatiche, professione, condizioni di lavoro e altri fattori. Un adulto con un'attività fisica media dovrebbe ricevere 100-120 g di proteine ​​al giorno. Per grave lavoro fisico questa norma aumenta a 130-150 g Per i bambini sotto i 12 anni sono sufficienti 50-70 g di proteine ​​​​al giorno. Ciò significa che il cibo comprende una varietà di proteine ​​di origine animale e vegetale.

Carenza proteica

È noto che anche l'esclusione a lungo termine di grassi o carboidrati dalla dieta di una persona non causa disturbi gravi salute. Tuttavia, la nutrizione priva di proteine ​​(soprattutto a lungo termine) causa gravi violazioni scambio e finisce inevitabilmente con la morte dell’organismo. L'esclusione anche di un solo amminoacido essenziale dalla dieta porta all'assorbimento incompleto degli altri amminoacidi ed è accompagnata dallo sviluppo di un bilancio azotato negativo, esaurimento, arresto della crescita e disfunzione. sistema nervoso. Manifestazioni specifiche di carenza di uno degli amminoacidi sono state identificate nei ratti nutriti con proteine ​​prive di un determinato amminoacido. Così, in assenza di cisteina (o cistina), è sorto necrosi acuta fegato, istidina - cataratta; l'assenza di metionina portava ad anemia, obesità e cirrosi epatica, calvizie ed emorragia renale. L'esclusione della lisina dalla dieta dei ratti giovani è stata accompagnata da anemia e morte improvvisa (questa sindrome era assente negli animali adulti).

La mancanza di nutrizione proteica porta alla malattia “kwashiorkor”, che tradotto significa “ragazzo d’oro (o rosso)”. La malattia si sviluppa nei bambini privati ​​del latte e di altre proteine ​​animali e nutriti esclusivamente alimenti vegetali, tra cui banane, taro, miglio e, molto spesso, mais. Il Kwashiorkor è caratterizzato da ritardo della crescita, anemia, ipoproteinemia (spesso accompagnata da edema) e degenerazione del fegato grasso. Nelle persone della razza negroide, i capelli acquisiscono una tinta rosso-marrone. Spesso questa malattia è accompagnata da atrofia delle cellule pancreatiche. Di conseguenza, la secrezione è compromessa enzimi pancreatici e anche la piccola quantità di proteine ​​fornita con il cibo non viene assorbita. Si verifica un danno renale, con conseguente forte aumento dell'escrezione di aminoacidi liberi nelle urine. Senza trattamento, la mortalità infantile è del 50-90%. Anche se i bambini sopravvivono, la carenza proteica a lungo termine porta non solo a danni irreversibili funzioni fisiologiche, ma anche capacità mentali. La malattia scompare quando il paziente viene trasferito tempestivamente ricco di proteine dieta compresa grandi quantità carne e latticini. Un modo per risolvere il problema è aggiungere lisina al cibo.

2. Digestione delle proteine ​​nel tratto gastrointestinale. Caratteristiche delle peptidasi gastriche, formazione e ruolo di acido cloridrico.

Il contenuto di aminoacidi liberi nei prodotti alimentari è molto basso. La stragrande maggioranza di essi fa parte delle proteine ​​che vengono idrolizzate nel tratto gastrointestinale sotto l'azione degli enzimi proteasi (enzimi peptidici). La specificità del substrato di questi enzimi è che ciascuno di essi velocità più alta rompe i legami peptidici formati da alcuni aminoacidi. Le proteasi che idrolizzano i legami peptidici all'interno di una molecola proteica appartengono al gruppo delle endopeptidasi. Gli enzimi appartenenti al gruppo delle esopeptidasi idrolizzano il legame peptidico formato dagli aminoacidi terminali. Sotto l'influenza di tutte le proteasi gastrointestinali, le proteine ​​​​alimentari si scompongono in singoli aminoacidi, che poi entrano nelle cellule dei tessuti.

Formazione e ruolo dell'acido cloridrico

Principale funzione digestiva Lo stomaco è dove inizia la digestione delle proteine. Ruolo significativo L'acido cloridrico gioca un ruolo in questo processo. Le proteine ​​che entrano nello stomaco stimolano la secrezione istamina e gruppi di ormoni proteici - gastrinov, che, a sua volta, provoca la secrezione di HCI e del proenzima pepsinogeno. L'HCI si forma nelle cellule parietali delle ghiandole gastriche durante le reazioni.

La fonte di H + è H 2 CO 3, che si forma nelle cellule parietali dello stomaco dalla CO 2 che si diffonde dal sangue, e H 2 O sotto l'azione dell'enzima anidrasi carbonica (carbonato deidratasi):

H2O+CO2 → H2CO3 → HCO3 - + H +

La dissociazione di H 2 CO 3 porta alla formazione di bicarbonato che, con la partecipazione di proteine ​​speciali, viene rilasciato nel plasma in cambio di ioni C1 - e H +, che entrano nel lume dello stomaco attraverso trasporto attivo, catalizzato dalla membrana H + /K + -ATPasi. In questo caso, la concentrazione di protoni nel lume dello stomaco aumenta di 10 6 volte. Gli ioni C1 entrano nel lume dello stomaco attraverso il canale del cloruro.

La concentrazione di HCl nel succo gastrico può raggiungere 0,16 M, per cui il valore del pH si riduce a 1,0-2,0. L'ingestione di alimenti proteici è spesso accompagnata dal rilascio di urina alcalina dovuta alla secrezione grande quantità bicarbonato durante la formazione di HCl.

Sotto l'influenza dell'HCl, le proteine ​​alimentari che non sono state sottoposte a trattamento termico vengono denaturate, il che aumenta la disponibilità di legami peptidici per le proteasi. HCl ha effetto battericida e impedisce l'ingresso batteri patogeni nell'intestino. Inoltre, l'acido cloridrico attiva il pepsinogeno e crea un pH ottimale per l'azione della pepsina.

· Acido cloridrico legato- HCl associato alle proteine ​​e ai prodotti della loro digestione. I valori di HCl legato nelle persone sane sono 20-30 TU.

· HCl libero- acido cloridrico non associato a componenti del succo gastrico. I valori normali di HCl libero sono 20-40 TE. Il pH del succo gastrico è normale - 1,5-2,0.

Caratteristiche delle peptidasi pancreatiche e intestino tenue. Protezione delle cellule dall'azione delle peptidasi.

Riso. 9-23. Vie per la biosintesi degli aminoacidi non essenziali.

Ammidi glutammina e asparagina sono sintetizzati dai corrispondenti amminoacidi dicarbossilici Glu e Asp (vedi diagramma A).

• Serinè formato da 3-fosfoglicerato, un prodotto intermedio della glicolisi, che viene ossidato a 3-fosfopiruvato e poi transaminato per formare serina (vedi diagramma B).
• Esiste 2 vie per la sintesi della glicina:

1) dalla serina con la partecipazione di un derivato acido folico come risultato dell'azione della serina ossimetiltransferasi:

2) come risultato dell'azione dell'enzima glicina sintasi nella reazione:

• Prolina sintetizzato dal glutammato in una catena di reazioni reversibili. Le stesse reazioni vengono utilizzate anche nel catabolismo dei proliti (vedi diagramma B a pag. 494).

Oltre agli otto aminoacidi non essenziali elencati, nel corpo umano possono essere sintetizzati altri quattro aminoacidi.

Aminoacidi parzialmente essenziali Apr e His sono sintetizzati in modo complesso piccole quantità. La maggior parte dovrebbe provenire dal cibo.

• La sintesi dell'arginina avviene nelle reazioni del ciclo dell'ornitina (vedere sottosezione IV sopra);
• L'istidina è sintetizzata da ATP e ribosio. Parte del ciclo imidazolico dell'istidina - N=CH-NH- è formato dal nucleo purinico dell'adenina, la cui fonte è l'ATP, il resto della molecola proviene da atomi di ribosio. Questo produce 5-fosforibosilammina, che, oltre alla sintesi dell'istidina, è necessaria per la sintesi delle purine.

Per la sintesi degli aminoacidi condizionatamente essenziali tirosina e cisteina necessario aminoacidi essenziali rispettivamente fenilalanina e metionina (vedere sottosezioni VIII e IX).

Riso. 9-22. Inclusione del residuo privo di azoto degli aminoacidi nella via generale del catabolismo.

il processo di gluconeogenesi. Questi aminoacidi appartengono al gruppo amminoacidi glicogeni.

Alcuni amminoacidi vengono convertiti in acetoacetato (Lys, Leu) o acetil-CoA (Leu) durante il catabolismo e possono essere utilizzati nella sintesi di corpi chetonici. Questi aminoacidi sono chiamati chetogenico.

Numerosi amminoacidi vengono utilizzati sia per la sintesi del glucosio che per la sintesi dei corpi chetonici, poiché nel processo del loro catabolismo si formano due prodotti: un certo metabolita del ciclo del citrato e acetoacetato (Tri, Fen, Tyr) o acetil-CoA (Ile). Tali amminoacidi sono chiamati misti o glicochetogeno(Fig. 9-22, Tabella 9-5).

Reazioni anaplerotiche

I residui di aminoacidi privi di azoto vengono utilizzati per ricostituire la quantità di metaboliti percorso comune catabolismo, che viene speso per la sintesi biologica sostanze attive. Tali reazioni sono chiamate anaplerotiche. La Figura 9-22 evidenzia cinque reazioni anaplerotiche:

L'enzima piruvato carbossilasi (coenzima - biotina), che catalizza questa reazione, si trova nel fegato e nei muscoli.

2. Aminoacidi → Glutammato → α-chetoglutarato

La conversione avviene in molti tessuti sotto l'azione della glutammato deidrogenasi o delle aminotransferasi.

3.

Il propionil-CoA, e poi il succinil-CoA, possono formarsi anche durante la scomposizione di acidi grassi superiori con un numero dispari di atomi di carbonio (vedere sezione 8).

4. Aminoacidi → Fumarato

5. Aminoacidi → Ossalacetato

Le reazioni 2, 3 si verificano in tutti i tessuti (eccetto fegato e muscoli) dove la piruvato carbossilasi è assente, e le reazioni 4 e 5 si verificano principalmente nel fegato. Reazioni 1 e 3 (Fig. 9-22) - Reazioni anaplerotiche di base.

L-aminoacido ossidasi

Enzima presente nel fegato e nei reni L-aminoacido ossidasi, capace di deaminare alcuni L-amminoacidi (vedi diagramma a fine pagina).

Il coenzima in questa reazione è FMN. Tuttavia, il contributo della L-aminoacido ossidasi alla deaminazione è ovviamente insignificante, poiché l’ottimale della sua azione risiede nel ambiente alcalino(pH 10,0). Nelle cellule in cui il pH dell'ambiente è vicino alla neutralità, l'attività enzimatica è molto bassa.

D-aminoacido ossidasi si trova anche nei reni e nel fegato. È un enzima dipendente dal FAD. Il pH ottimale di questa ossidasi si trova in un ambiente neutro, quindi l'enzima è più attivo della L-aminoacido ossidasi. Il ruolo della D-aminoacido ossidasi è piccolo, poiché il numero di isomeri D nel corpo è estremamente piccolo, perché solo L-amminoacidi naturali. Probabilmente la D-aminoacido ossidasi promuove la loro conversione nei corrispondenti L-isomeri (Fig. 9-8).

10. Transaminazione: diagramma del processo, enzimi, bioruolo. Bioruolo di AdAT e AST e significato clinico la loro determinazione nel siero sanguigno.

Transaminazione

La transaminazione è la reazione di trasferimento di un gruppo α-amminico da un amminoacido a un α-chetoacido, con conseguente formazione di un nuovo chetoacido e di un nuovo amminoacido. La costante di equilibrio per la maggior parte di queste reazioni è vicina all'unità (K p ~ 1,0), quindi il processo di transaminazione è facilmente reversibile (vedi diagramma A).

Le reazioni sono catalizzate dagli enzimi aminotransferasi, il cui coenzima è il piridossal fosfato (PP), un derivato della vitamina B 6 (piridossina, vedere paragrafo 3) (vedere diagramma B).

Le aminotransferasi si trovano sia nel citoplasma che nei mitocondri delle cellule eucariotiche. Inoltre, le forme mitocondriali e citoplasmatiche degli enzimi differiscono in proprietà fisiche e chimiche. Nelle cellule umane sono state trovate più di 10 aminotransferasi, differenti per la specificità del substrato. Quasi tutti gli amminoacidi possono subire reazioni di transaminazione. ad eccezione di lisina, treonina e prolina.

Schema A

Meccanismo di reazione

Le aminotransferasi sono un classico esempio di enzimi che catalizzano le reazioni ping-pong (vedere Sezione 2). In tali reazioni, il primo prodotto deve lasciare il sito attivo dell'enzima prima che il secondo substrato possa unirsi ad esso.

Forma attiva le aminotransferasi si formano a seguito dell'aggiunta di piridossal fosfato al gruppo amminico della lisina mediante un forte legame aldiminico (Fig. 9-6). La lisina in posizione 258 fa parte del sito attivo dell'enzima. Inoltre, si formano legami ionici tra l'enzima e il piridossal fosfato con la partecipazione di atomi carichi del residuo di fosfato e di azoto nell'anello piridinico del coenzima.

La sequenza delle reazioni di transaminazione è presentata di seguito.

• Nella prima fase, un gruppo amminico del primo substrato, un amminoacido, viene aggiunto al piridossal fosfato nel centro attivo dell'enzima utilizzando un legame aldimina. Si formano un complesso enzima-piridossamina fosfato e un chetoacido, il primo prodotto della reazione. Questo processo prevede la formazione intermedia di 2 basi di Schiff.
• Nella seconda fase, il complesso enzima-piridossamina fosfato si combina con il chetoacido (secondo substrato) e nuovamente, attraverso la formazione intermedia di 2 basi di Schiff, trasferisce il gruppo amminico al chetoacido. Di conseguenza, l'enzima ritorna alla sua forma nativa e si forma un nuovo amminoacido, il secondo prodotto della reazione. Se il gruppo aldeidico del piridossal fosfato non è occupato dal gruppo amminico del substrato, allora forma una base di Schiff (aldimina) con il gruppo ε-amminico del radicale lisina nel sito attivo dell'enzima (vedi diagramma a pag. 471).

Ciclo dell'ornitina

L’urea è il principale prodotto finale del metabolismo dell’azoto, in cui fino al 90% di tutto l'azoto escreto viene rilasciato dal corpo (Fig. 9-15). La normale escrezione di urea è di circa 25 g/giorno. Con un aumento della quantità di proteine ​​consumate nel cibo, aumenta l'escrezione di urea. L'urea è sintetizzata solo nel fegato, come stabilito negli esperimenti di I.D. Pavlova. I danni al fegato e la ridotta sintesi dell'urea portano ad un aumento dei livelli di ammoniaca e aminoacidi (principalmente glutammina e alanina) nel sangue e nei tessuti. Negli anni '40 del XX secolo, i biochimici tedeschi G. Krebs e K. Genseleit stabilirono che la sintesi dell'urea è un processo ciclico costituito da più fasi, il cui composto chiave, chiudendo il ciclo, è l'ornitina. Pertanto, viene chiamato il processo di sintesi dell'urea "ciclo dell'ornitina" O "Ciclo di Krebs-Hanseleit".

Reazioni di sintesi dell'urea

L'urea (urea) è un'ammide completa dell'acido carbonico - contiene 2 atomi di azoto. La fonte di uno uno di essi è ammoniaca, che nel fegato si lega all'anidride carbonica per formare carbamilfosfato sotto l'azione della carbamilfosfato sintetasi I (vedi diagramma A sotto).

Nella reazione successiva, l'argininosuccinato sintetasi lega la citrullina all'aspartato per formare argininosuccinato (acido argininosuccinico). Questo enzima richiede ioni Mg 2+. La reazione consuma 1 mole di ATP, ma utilizza l'energia di due legami ad alta energia. L'aspartato è la fonte del secondo atomo di azoto dell'urea(vedi diagramma A a pagina 483).

L'arginina subisce l'idrolisi da parte dell'arginasi, con conseguente formazione di ornitina e urea. I cofattori dell'arginasi sono ioni Ca 2+ o Mn 2+. Alte concentrazioni di ornitina e lisina, che sono analoghi strutturali arginina, inibiscono l'attività di questo enzima:

L'equazione generale per la sintesi dell'urea è:

CO 2 + NH 3 + Aspartato + 3 ATP + 2 H 2 O → Urea + Fumarato + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

L'ammoniaca, utilizzata dalla carbamoilfosfato sintetasi I, viene fornita al fegato attraverso il sangue della vena porta. Il ruolo di altre fonti, inclusa la deaminazione soppressiva dell’acido glutammico nel fegato, è significativamente inferiore.

L'aspartato, necessario per la sintesi dell'argininocinato, si forma nel fegato mediante transaminazione

alanina con ossalacetato. L'Alania proviene principalmente dai muscoli e dalle cellule intestinali. La fonte di ossalacetato necessaria per questa reazione può essere considerata la trasformazione del fumarato formatosi nelle reazioni del ciclo dell'ornitina. Il fumarato, a seguito di due reazioni del ciclo del citrato, viene convertito in ossalacetato, da cui si forma l'aspartato per transaminazione (Fig. 9-17). Pertanto, è associato al ciclo dell'ornitina ciclo di rigenerazione dell'aspartato da fumarato. Pyru vat, formato dall'alanina in questo ciclo, viene utilizzato per la gluconeogenesi.

Un'altra fonte di aspartato per il ciclo dell'ornitina è la transaminazione del glutammato con ossalacetato.

Albinismo

Causa del disturbo metabolico - difetto di nascita tirosinasi. Questo enzima catalizza la conversione della tirosina in DOPA nei melanociti. A causa di un difetto nella tirosinasi, la sintesi dei pigmenti della melanina viene interrotta.

Manifestazione clinica dell'albinismo (dal lat. albus- bianco) - mancanza di pigmentazione della pelle e dei capelli. I pazienti spesso presentano una ridotta acuità visiva e fotofobia. Lungo soggiorno tali pazienti sotto il sole aperto portano al cancro della pelle. L'incidenza della malattia è di 1:20.000.

Fenilchetonuria

Nel fegato di persone sane, una piccola porzione di fenilalanina (∼10%) viene convertita in fenil lattato e fenilacetilglutammina (Fig. 9-30).

Questa via del catabolismo della fenilalanina diventa quella principale quando la via principale viene interrotta: la conversione in tirosina, catalizzata dalla fenilalanina idrossilasi. Questo disturbo è accompagnato da iperfenilalaninemia e da un aumento del contenuto di metaboliti nel sangue e nelle urine. percorso alternativo: fenilpiruvato, fenilacetato, fenillattato e fenilacetilglutammina. Un difetto della fenilalanina idrossilasi porta alla malattia fenilchetonuria (PKU). Esistono 2 forme di PKU:

· PKU classica- malattia ereditaria, associato a mutazioni nel gene della fenilalanina idrossilasi, che portano ad una diminuzione dell'attività dell'enzima o alla sua completa inattivazione. In questo caso, la concentrazione di fenilalanina aumenta nel sangue di 20-30 volte (normalmente - 1,0-2,0 mg/dl), nelle urine - di 100-300 volte rispetto alla norma (30 mg/dl). La concentrazione di fenilpiruvato e fenillattato nelle urine raggiunge i 300-600 mg/dl a completa assenza Bene.

· Le manifestazioni più gravi della PKU sono mentali e sviluppo fisico, sindrome convulsiva, disturbo della pigmentazione. Senza trattamento, i pazienti non vivono più di 30 anni. L'incidenza della malattia è di 1:10.000 neonati. La malattia viene ereditata con modalità autosomica recessiva.

· Manifestazioni gravi di PKU sono associate all'effetto tossico sulle cellule cerebrali di alte concentrazioni di fenilalanina, fenilpiruvato e fenillattato. Grandi concentrazioni La fenilalanina limita il trasporto della tirosina e del triptofano attraverso la barriera ematoencefalica e inibisce la sintesi dei neurotrasmettitori (dopamina, norepinefrina, serotonina).

· PKU variante(iperfenilalaninemia coenzima-dipendente) è una conseguenza di mutazioni nei geni che controllano il metabolismo dell'H4 BP. Manifestazioni cliniche- vicino, ma non esattamente coincidente con le manifestazioni della PKU classica. L'incidenza della malattia è di 1-2 casi per 1 milione di neonati.

· H 4 BP è necessario per le reazioni di idrossilazione non solo della fenilalanina, ma anche della tirosina e del triptofano, pertanto, in mancanza di questo coenzima, il metabolismo di tutti e 3 gli aminoacidi viene interrotto, compresa la sintesi dei neurotrasmettitori. La malattia è caratterizzata da grave disordini neurologici E morte prematura(“PKU maligna”).

Il progressivo deterioramento dello sviluppo mentale e fisico nei bambini affetti da PKU può essere prevenuto con una dieta ricca di basso contenuto o completa esclusione della fenilalanina. Se tale trattamento viene iniziato immediatamente dopo la nascita del bambino, si prevengono danni cerebrali. Si ritiene che le restrizioni dietetiche possano essere allentate dopo i 10 anni (fine del processo di mielinizzazione del cervello), ma attualmente molti pediatri propendono per una “dieta permanente”.

Per diagnosticare la PKU, vengono utilizzati metodi qualitativi e quantitativi per rilevare i metaboliti patologici nelle urine e determinare la concentrazione di fenilalanina nel sangue e nelle urine. Il gene difettoso responsabile della fenilchetonuria può essere rilevato nei portatori eterozigoti fenotipicamente normali utilizzando un test di tolleranza alla fenilalanina. Per fare questo, al soggetto vengono somministrati circa 10 g di fenilalanina sotto forma di soluzione a stomaco vuoto, quindi vengono prelevati campioni di sangue a intervalli di un'ora, in cui viene determinato il contenuto di tirosina. Normalmente, la concentrazione di tirosina nel sangue dopo un carico di fenilalanina è significativamente più elevata rispetto ai portatori eterozigoti del gene della fezylchetonuria. Questo test viene utilizzato nella consulenza genetica per determinare il rischio di avere un figlio affetto. È stato sviluppato uno schema di screening per identificare i neonati affetti da PKU. La sensibilità del test raggiunge quasi il 100%.

Struttura dell'eme

L'eme è costituito da uno ione ferro ferroso e porfirina (Fig. 13-1). La struttura delle porfirine è basata sulla porfina. La porfina è costituita da quattro anelli pirrolici collegati da ponti metene (Fig. 13-1). A seconda della struttura dei sostituenti negli anelli pirrolici, si distinguono diversi tipi di porfirine: protoporfirine, etioporfirine, mesoporfirine e coproporfirine. Le protoporfirine sono i precursori di tutti gli altri tipi di porfirine.

Possono contenere emi di diverse proteine tipi diversi porfirine (vedere paragrafo 6). Il tema dell'emoglobina contiene la protoporfirina IX, che ha 4 radicali metilici, 2 vinilici e 2 residui acido propionico. Il ferro in questione è allo stato ridotto (Fe +2) ed è collegato tramite due legami covalenti e due di coordinazione agli atomi di azoto degli anelli pirrolici. Quando il ferro viene ossidato, l'eme viene convertito in ematina (Fe 3+). Quantità più grande l'eme contiene globuli rossi pieni di emoglobina, cellule muscolari contenenti mioglobina e cellule epatiche dovute a alto contenuto contengono citocromo P 450.

Regolazione della biosintesi dell'eme

La reazione regolatrice della sintesi dell'eme è catalizzata dall'enzima aminolevulinato sintasi dipendente dal piridossal. La velocità di reazione è regolata allostericamente e a livello di traduzione enzimatica.

L'eme è un inibitore allosterico e corepressore della sintesi dell'aminolevulinato sintasi (Fig. 13-5).

Nei reticolociti, la sintesi di questo enzima nella fase di traduzione è regolata dal ferro. Nel sito di inizio dell'mRNA che codifica per l'enzima c'è

Riso. 13-5. Regolazione della sintesi dell'eme e dell'emoglobina. Eme secondo il principio negativo feedback inibisce l'aminolevulinato sintasi e l'aminolevulinato deidratasi ed è un induttore della traduzione delle catene α e β dell'emoglobina.

sequenza di nucleotidi che formano un'ansa a forcina, chiamata elemento ferrosensibile (dall'inglese, elemento sensibile al ferro, IRE) (Fig. 13-6).

A alte concentrazioni ferro nelle cellule, forma un complesso con i residui di cisteina della proteina regolatrice che lega il ferro. L'interazione del ferro con la proteina regolatrice legante il ferro provoca una diminuzione dell'affinità di questa proteina per l'elemento IRE dell'mRNA che codifica l'aminolevulinato sintasi e la continuazione della traduzione (Fig. 13-6, A). A basse concentrazioni di ferro, la proteina legante il ferro si lega all'elemento sensibile al ferro situato all'estremità non tradotta da 5" dell'mRNA e la traduzione dell'aminolevulinato sintasi viene inibita (Fig. 13-6, B).

Anche l'aminolevulinato deidratasi è inibito allostericamente dall'eme, ma poiché l'attività di questo enzima è quasi 80 volte superiore all'attività dell'aminolevulinato sintasi, ciò ha poco significato fisiologico.

Carenza di piridossal fosfato e farmaci, che sono i suoi analoghi strutturali, riducono l'attività dell'aminolevulinato sintasi.

Sintesi della bilirubina

Nelle cellule RPE, l'eme nell'emoglobina viene ossidato dall'ossigeno molecolare. Nelle reazioni, il ponte metinico tra il 1° e il 2° anello pirrolico dell'eme viene rotto in sequenza, seguito dal loro ripristino, dall'eliminazione del ferro e della parte proteica e dalla formazione del pigmento arancione bilirubina.

Bilirubina– una sostanza tossica e liposolubile che può interrompere la fosforilazione ossidativa nelle cellule. Le cellule del tessuto nervoso sono particolarmente sensibili ad esso.

Rimozione della bilirubina

Dalle cellule del sistema reticoloendoteliale, la bilirubina entra nel sangue. Eccolo in concomitanza con albumina plasma, in quantità molto minori - in complessi con metalli, amminoacidi, peptidi e altre piccole molecole. La formazione di tali complessi non consente l'escrezione della bilirubina nelle urine. Si chiama bilirubina combinata con l'albumina gratuito(non coniugato) O indiretto bilirubina.

Cos'è la bilirubina diretta e indiretta?

La bilirubina sierica è divisa in due frazioni (varietà): diretta e indiretta, a seconda del risultato di una reazione di laboratorio con un reagente speciale (diazoreagente). La bilirubina indiretta è la bilirubina tossica che si è formata recentemente dall'emoglobina e non si è ancora legata nel fegato. La bilirubina diretta è la bilirubina che è stata neutralizzata nel fegato e preparata per l'escrezione dal corpo.

28. Ittero

In tutti i casi, il contenuto di bilirubina nel sangue aumenta. Raggiunta una certa concentrazione si diffonde nei tessuti colorandoli giallo. Viene chiamato l'ingiallimento dei tessuti dovuto alla deposizione di bilirubina in essi ittero. Clinicamente, l'ittero può non comparire finché la concentrazione di bilirubina nel plasma sanguigno non supera il limite superiore della norma di oltre 2,5 volte, vale a dire. non supererà i 50 µmol/l.

Ittero dei neonati

Un tipo comune di ittero emolitico nei neonati è l’“ittero fisiologico”, che si osserva nei primi giorni di vita del bambino. La ragione dell’aumento della concentrazione non lo è bilirubina diretta nel sangue si verifica un'emolisi accelerata e un'insufficienza della funzione delle proteine ​​e degli enzimi epatici responsabili dell'assorbimento, della coniugazione e della secrezione della bilirubina diretta. Nei neonati, non solo l'attività dell'UDP-glucuroniltransferasi è ridotta, ma, a quanto pare, anche la sintesi del secondo substrato della reazione di coniugazione dell'UDP-glucuronato non è sufficientemente attiva.

È noto che l'UDP-glucuroniltransferasi è un enzima inducibile (vedere paragrafo 12). Ai neonati con ittero fisiologico viene somministrato il farmaco fenobarbital, il cui effetto induttivo è stato descritto nel paragrafo 12.

Uno di complicazioni spiacevoli "ittero fisiologico" - Encefalopatia da bilirubina. Quando la concentrazione di bilirubina non coniugata supera i 340 µmol/l, attraversa la barriera ematoencefalica e provoca danni al cervello.

Ossidazione microsomiale

Le ossidasi microsomiali sono enzimi localizzati nelle membrane del RE liscio, funzionanti in combinazione con due CPE extramitocondriali. Gli enzimi che catalizzano la riduzione di un atomo della molecola di O2 con la formazione di acqua e l'inclusione di un altro atomo di ossigeno nella sostanza ossidata sono chiamati ossidasi microsomiali a funzione mista o monoossigenasi microsomiali. L'ossidazione che coinvolge le monoossigenasi viene solitamente studiata utilizzando preparazioni microsomiali.

Funzionamento del citocromo P 450È noto che l'ossigeno molecolare nello stato di tripletto è inerte e non può interagire con esso composti organici. Per rendere reattivo l'ossigeno è necessario convertirlo in ossigeno singoletto utilizzando sistemi enzimatici per la sua riduzione. Questi includono il sistema della monoossigenasi contenente il citocromo P 450. Il legame della sostanza lipofila RH e una molecola di ossigeno nel centro attivo del citocromo P 450 aumenta l'attività ossidativa dell'enzima.

Un atomo di ossigeno prende 2 e e passa nella forma O 2-. Il donatore di elettroni è il NADPH, che viene ossidato dalla NADPH-citocromo P 450 reduttasi. O 2- interagisce con i protoni: O 2- + 2H + → H 2 O e si forma acqua. Il secondo atomo della molecola di ossigeno viene incorporato nel substrato RH, formando il gruppo idrossile della sostanza R-OH (Figura 12-3).

L'equazione generale per la reazione di idrossilazione della sostanza RH da parte degli enzimi di ossidazione microsomiale:

RH + O2 + NADPH + H + → ROH + H2O + NADP +.

I substrati del P 450 possono essere numerose sostanze idrofobiche, sia esogene (farmaci, xenobiotici) che endogene (steroidi, acido grasso ecc.) origine.

Pertanto, a seguito della prima fase di neutralizzazione con la partecipazione del citocromo P 450, avviene la modifica delle sostanze con la formazione di gruppi funzionali che aumentano la solubilità del composto idrofobico. Come risultato della modifica, la molecola può perdere la sua attività biologica o addirittura formarne di più composto attivo rispetto alla sostanza da cui è stato formato.

Formazione e neutralizzazione di n-cresolo e fenolo

Sotto l'azione degli enzimi batterici, dall'amminoacido tirosina si possono formare fenolo e cresolo distruggendo le catene laterali degli amminoacidi da parte dei microbi (Fig. 12-9).

Prodotti assorbiti vena porta entrano nel forno Hb, dove la neutralizzazione di fenolo e cresolo può avvenire mediante coniugazione con un residuo di acido solforico (FAS) o con acido glucuronico nella composizione di UDP-glucuronato. La reazione di coniugazione di fenolo e cresolo con FAPS è catalizzata dall'enzima solfotransferasi (Fig. 12-10).

La coniugazione degli acidi glucuronici con fenolo e cresolo avviene con la partecipazione dell'enzima UDP-glucuroniltransferasi (Fig. 12-11). I prodotti di coniugazione sono altamente solubili in acqua e vengono escreti nelle urine attraverso i reni. Nelle urine si rileva un aumento della quantità di coniugati dell'acido glucuronico con fenolo e cresolo con un aumento dei prodotti della putrefazione delle proteine ​​nell'intestino.

Riso. 12-8. Disintossicazione del benzantracene. E 1 - enzima del sistema microsomiale; E 2 - epossido idratasi.

Formazione e neutralizzazione dell'indolo e dello scatolo

Nell'intestino, i microrganismi formano indolo e scatolo dall'amminoacido triptofano. I batteri distruggono la catena laterale del triptofano, lasciando intatta la struttura dell'anello.

L'indolo si forma mediante scissione batterica di una catena laterale, possibilmente sotto forma di serina o alanina (Figura 12-12).

Lo scatolo e l'indolo vengono neutralizzati nel fegato in 2 fasi. Innanzitutto, come risultato dell'ossidazione microsomiale, acquisiscono un gruppo ossidrile. Pertanto, l'indolo si trasforma in indossile e quindi entra in una reazione di coniugazione con FAPS, formando acido indossilsolforico, sale di potassio che ha ricevuto il nome di animale indicana (Fig. 12-13).

D. Induzione di sistemi di protezione

Molti enzimi coinvolti nella prima e nella seconda fase di neutralizzazione sono proteine ​​inducibili. Già nell'antichità il re Mitridate sapeva che assumendo sistematicamente piccole dosi di veleno si potevano evitare avvelenamenti acuti. L'"effetto Mitridate" si basa sull'induzione di alcuni sistemi protettivi (Tabella 12-3).

Le membrane dell'ER epatico contengono più citocromo P 450 (20%) rispetto ad altri enzimi legati alla membrana. Il farmaco fenobarbital attiva la sintesi del citocromo P 450, dell'UDP-glucuroniltransferasi e dell'epossido idrolasi. Ad esempio, negli animali a cui è stato somministrato l'induttore fenobarbital, aumenta l'area delle membrane dell'ER, che raggiunge il 90% di tutte le strutture di membrana della cellula, e, di conseguenza, un aumento del numero di enzimi coinvolti nella neutralizzazione di xenobiotici o sostanze tossiche di origine endogena.

Durante la chemioterapia processi maligni L’efficacia iniziale del medicinale spesso diminuisce gradualmente. Inoltre si sta sviluppando una resistenza multifarmaco, ad es. resistenza non solo a questo farmaco medicinale, ma anche una serie di altri farmaci. Ciò si verifica perché i farmaci antitumorali inducono la sintesi della glicoproteina P, della glutatione transferasi e del glutatione. L'uso di sostanze che inibiscono o attivano la sintesi della glicoproteina P, nonché degli enzimi di sintesi del glutatione, aumenta l'efficacia della chemioterapia.

I metalli sono induttori della sintesi del glutatione e della proteina a basso peso molecolare metallotioneina, che hanno gruppi SH che possono legarli. Di conseguenza, aumenta la resistenza delle cellule del corpo ai veleni e ai farmaci.

L'aumento della quantità di glutatione transferasi aumenta la capacità del corpo di adattarsi al crescente inquinamento ambiente esterno. L'induzione enzimatica spiega la mancanza di effetto antitumorale quando si utilizzano numerosi sostanze medicinali. Inoltre, gli induttori della sintesi della glutatione transferasi sono normali metaboliti: ormoni sessuali, iodotironine e cortisolo. Le catecol ammine, attraverso il sistema dell'adenilato ciclasi, fosforilano la glutatione transferasi e ne aumentano l'attività.

Una serie di sostanze, compresi i farmaci (ad esempio, metalli pesanti, polifenoli, glutatione S-alchili, alcuni erbicidi), inibiscono la glutatione transferasi.

37. Coniugazione: la seconda fase di neutralizzazione delle sostanze

La seconda fase di neutralizzazione delle sostanze sono le reazioni di coniugazione, durante le quali vengono aggiunte gruppi funzionali, formati nella prima fase, altre molecole o gruppi di origine endogena che aumentano l'idrofilicità e riducono la tossicità degli xenobiotici (Tabella 12-2).

UDP-glucuroniltransferasi

Le uridina difosfato (UDP)-glucuroniltransferasi, localizzate principalmente nel RE, attaccano un residuo di acido glucuronico a una molecola di una sostanza formata durante l'ossidazione microsomiale (Fig. 12-4).

IN vista generale la reazione che coinvolge l'UDP-glucuroniltransferasi è scritta come segue:

ROH + UDP-C 6 H 9 O 6 = RO-C 6 H 9 O 6 + UDP.

Sulfotransferasi

Indice dell'argomento “Metabolismo ed energia.Nutrizione. BX.":
1. Metabolismo ed energia. Nutrizione. Anabolismo. Catabolismo.
2. Proteine ​​e loro ruolo nell'organismo. Coefficiente di usura Rubner. Bilancio positivo dell'azoto. Bilancio dell'azoto negativo.
3. Lipidi e loro ruolo nell'organismo. Grassi. Lipidi cellulari. Fosfolipidi. Colesterolo.
4. Grasso bruno. Tessuto adiposo bruno. Lipidi plasmatici. Lipoproteine. LDL. HDL. VLDL.
5. Carboidrati e loro ruolo nell'organismo. Glucosio. Glicogeno.


8. Il ruolo del metabolismo nel soddisfare i bisogni energetici del corpo. Coefficiente di fosforilazione. Equivalente calorico dell'ossigeno.
9. Metodi per valutare il dispendio energetico dell'organismo. Calorimetria diretta. Calorimetria indiretta.
10. Metabolismo di base. Equazioni per il calcolo del metabolismo basale. Legge della superficie del corpo.

Le proteine ​​e il loro ruolo nell'organismo. Coefficiente di usura Rubner. Bilancio positivo dell'azoto. Bilancio dell'azoto negativo.

Il ruolo di proteine, grassi, carboidrati, minerali e vitamine nel metabolismo

Il bisogno del corpo di sostanze plastiche possono essere soddisfatti con un livello minimo di apporto alimentare, che controbilancia la perdita di proteine ​​strutturali, lipidi e carboidrati. Questi bisogni sono individuali e dipendono da fattori quali l’età della persona, lo stato di salute, l’intensità e il tipo di lavoro.

Una persona riceve prodotti alimentari contenuti in essi sostanze plastiche, minerali e vitamine.

Le proteine ​​e il loro ruolo nell'organismo

Proteine ​​nel corpo sono in uno stato di continuo scambio e rinnovamento. In un adulto sano, la quantità di proteine ​​degradate al giorno è pari alla quantità di proteine ​​nuovamente sintetizzate. Gli animali possono assorbire l'azoto solo come parte degli aminoacidi che entrano nel corpo con le proteine ​​​​alimentari. Dieci aminoacidi su 20 (valina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, triptofano, treonina, fenilalanina, arginina e istidina) in caso di loro reddito insufficiente con il cibo non può essere sintetizzato nel corpo. Questi aminoacidi sono chiamati essenziali. Gli altri dieci aminoacidi (non essenziali) non sono meno importanti per la vita di quelli essenziali, ma se dall'alimentazione non c'è un apporto sufficiente di aminoacidi non essenziali, questi possono essere sintetizzati nell'organismo. Un fattore importante Il metabolismo delle proteine ​​del corpo è il riutilizzo (riutilizzo) degli amminoacidi formati durante la scomposizione di alcune molecole proteiche per la sintesi di altre.

Tasso di degradazione e rinnovamento delle proteine il corpo è diverso. L'emivita del decadimento degli ormoni peptidici è di minuti o ore, il plasma sanguigno e le proteine ​​del fegato sono di circa 10 giorni, le proteine ​​muscolari sono di circa 180 giorni. In media, tutte le proteine ​​del corpo umano si rinnovano in 80 giorni. La quantità totale di proteine ​​che hanno subito decomposizione al giorno è giudicata dalla quantità di azoto escreto dal corpo umano. Le proteine ​​contengono circa il 16% di azoto (ovvero, 100 g di proteine ​​contengono 16 g di azoto). Pertanto, il rilascio di 1 g di azoto da parte dell'organismo corrisponde alla scomposizione di 6,25 g di proteine. Ogni giorno dal corpo di un adulto vengono rilasciati circa 3,7 g di azoto. Da questi dati ne consegue che la massa di proteine ​​che ha subito la completa distruzione al giorno è 3,7 x 6,25 = 23 g, ovvero 0,028-0,075 g di azoto per 1 kg di peso corporeo al giorno ( coefficiente di usura secondo Rubner).

Se la quantità di azoto che entra nel corpo con il cibo è uguale alla quantità di azoto escreto dal corpo, è generalmente accettato che il corpo sia in uno stato di bilancio dell'azoto. Nei casi in cui nel corpo entra più azoto di quanto ne viene escreto, si parla di bilancio azotato positivo(ritardo, ritenzione di azoto). Tali condizioni si verificano negli esseri umani quando la massa del tessuto muscolare aumenta, durante il periodo di crescita corporea, durante la gravidanza o durante il recupero da una grave malattia debilitante.

Viene chiamata una condizione in cui la quantità di azoto escreto dal corpo supera la sua immissione nel corpo bilancio azotato negativo. Si verifica quando si mangiano proteine ​​incomplete, quando il corpo non ne riceve nessuna aminoacidi essenziali, durante il digiuno proteico o il digiuno completo.

Scoiattoli, che vengono utilizzati nel corpo principalmente come sostanze plastiche, nel processo di distruzione rilasciano energia per la sintesi di ATP nelle cellule e la formazione di calore.

Lezione n. 1. Digestione delle proteine ​​nel tratto gastrointestinale. Bilancio dell'azoto. Standard proteici nella nutrizione.

Schema della lezione:

1. Ruolo biologico proteine.

2. Bilancio dell'azoto e sue forme.

3. Standard proteici nella nutrizione (tasso di usura, minimo proteico e ottimale proteico). Criteri di utilità proteine ​​alimentari.

4. Digestione delle proteine ​​nel tratto gastrointestinale. Caratteristiche dell'apparato gastrico, pancreatico e succo intestinale. Il ruolo dell'acido cloridrico nella digestione delle proteine. Il meccanismo di attivazione degli enzimi proteolitici.

5. Ormoni gastrointestinali (struttura, ruolo biologico).

6. Processi di decadimento delle proteine ​​nell'intestino crasso. Neutralizzazione dei prodotti tossici del decadimento proteico. Educazione indicana. Reazione per la determinazione dell'indicano nelle urine, CDZ.

Ruolo biologico delle proteine.

Le proteine ​​svolgono le seguenti funzioni: plastica (strutturale), catalitica, protettiva, di trasporto, regolatrice, energetica.

Bilancio dell'azoto e sue forme.

Il bilancio dell’azoto (AB) è la differenza tra l’azoto totale che entra nel corpo con il cibo e l’azoto totale espulso dal corpo attraverso le urine. Forme di AB: 1) bilancio dell'azoto (N cibo = N urina + feci); 2) bilancio azotato positivo (N cibo ˃ N urina + feci); 3) negativo A.B. (N cibo ˂ N urina + feci).

Standard proteici in nutrizione (coefficiente di usura, minimo proteico e ottimo proteico). Criteri per la completezza delle proteine ​​alimentari.

Le proteine ​​sono costituite da 20 aminoacidi proteinogenici.

Gli aminoacidi essenziali non possono essere sintetizzati nei tessuti umani e devono essere forniti quotidianamente all'organismo con il cibo. Questi includono: valina, leucina, isoleucina, metionina, treonina, lisina, triptofano, fenilalanina.

Gli aminoacidi parzialmente essenziali (arginina e istidina) possono essere sintetizzati nel corpo umano, ma non coprono fabbisogno giornaliero, soprattutto durante l'infanzia.

Gli amminoacidi non essenziali possono essere sintetizzati nel corpo umano da intermedi metabolici.

Criteri per l'utilità delle proteine ​​​​alimentari: 1) valore biologico: questa è la composizione aminoacidica e il rapporto tra i singoli aminoacidi; 2) digeribilità delle proteine ​​nel tratto gastrointestinale.

Le proteine ​​complete contengono tutti gli aminoacidi essenziali in proporzioni ottimali e vengono facilmente idrolizzate dagli enzimi gastrointestinali. Il più grande valore biologico possiedono proteine ​​dell'uovo e del latte. Sono anche facili da digerire. Da proteine ​​vegetali Le proteine ​​della soia occupano il primo posto.

Il tasso di usura è la quantità di proteine ​​endogene che ogni giorno viene scomposta nei prodotti finali. La media è di 3,7 g di azoto/giorno o 23 g di proteine/giorno.

Il minimo proteico fisiologico è la quantità di proteine ​​presenti negli alimenti che consente di mantenere l'equilibrio dell'azoto a riposo. Per un adulto sano – 40-50 g/giorno.

L'ottimale proteico è la quantità di proteine ​​nel cibo che supporta la piena attività vitale. Per un adulto sano – 80-100 g/giorno (1,5 g per kg di peso corporeo).

Digestione delle proteine ​​nel tratto gastrointestinale. Caratteristiche degli enzimi dei succhi gastrici, pancreatici e intestinali. Il ruolo dell'acido cloridrico nella digestione delle proteine. Il meccanismo di attivazione degli enzimi proteolitici.

La degradazione delle proteine ​​nel tratto gastrointestinale avviene in modo idrolitico. Gli enzimi sono chiamati proteasi o peptidasi. Il processo di idrolisi delle proteine ​​è chiamato proteolisi. Le peptidasi gastrointestinali sono divise in 2 gruppi:

1) endopeptidasi: catalizzano l'idrolisi dei legami peptidici interni; questi includono enzimi: pepsina ( succo gastrico), trypsin e chimotripsina ( Succo pancreatico):

2) esopeptidasi: catalizzano l'idrolisi dei legami peptidici terminali; questi includono enzimi: carbossipeptidasi (succo pancreatico), aminopeptidasi, tri- e dipeptidasi (succo intestinale).

Le proteine ​​sono una componente essenziale del cibo. A differenza delle proteine, i carboidrati e i grassi non sono componenti essenziali del cibo. Ogni giorno un adulto sano consuma circa 100 grammi di proteine. Le proteine ​​alimentari sono la principale fonte di azoto per il corpo. In termini economici, le proteine ​​sono le più costose componente alimentare. Pertanto, la definizione di standard proteici nella nutrizione è stata molto importante nella storia della biochimica e della medicina.

Negli esperimenti di Karl Voith furono stabilite per la prima volta le norme per il consumo di proteine ​​alimentari: 118 g / giorno, carboidrati - 500 g / giorno, grassi 56 g / giorno. M. Rubner per primo scoprì che il 75% dell'azoto presente nell'organismo si trova nelle proteine. Ha compilato un bilancio dell'azoto (determinato quanto azoto una persona perde al giorno e quanto azoto viene aggiunto).

In una persona adulta sana c'è bilancio di azoto - “bilancio di azoto zero”(la quantità giornaliera di azoto escreto dall'organismo corrisponde alla quantità assorbita).

Bilancio positivo dell'azoto(la quantità giornaliera di azoto escreto dal corpo è inferiore alla quantità assorbita). Si osserva solo in un corpo in crescita o durante il ripristino delle strutture proteiche (ad esempio, durante il periodo di recupero da malattie gravi o durante la costruzione della massa muscolare).

Bilancio dell'azoto negativo(la quantità giornaliera di azoto escreto dall'organismo è superiore alla quantità assorbita). Si osserva con carenza di proteine ​​​​nel corpo. Motivi: quantità insufficiente di proteine ​​​​nel cibo; malattie accompagnate da una maggiore distruzione delle proteine.

Nella storia della biochimica, gli esperimenti venivano condotti quando una persona veniva alimentata solo con carboidrati e grassi ("dieta priva di proteine"). In queste condizioni è stato misurato il bilancio dell’azoto. Dopo alcuni giorni, l'escrezione di azoto dal corpo è diminuita fino a un certo valore, per poi mantenersi a un livello costante per lungo tempo: una persona ha perso 53 mg di azoto per kg di peso corporeo al giorno (circa 4 g di azoto al giorno). Questa quantità di azoto corrisponde a circa 23-25 ​​g di proteine ​​al giorno. Questo valore è stato chiamato "RAPPORTO DI USURA". Quindi sono stati aggiunti quotidianamente 10 g di proteine ​​alla dieta e l'escrezione di azoto è aumentata. Ma è stato ancora osservato un bilancio di azoto negativo. Quindi hanno iniziato ad aggiungere al cibo 40-45-50 grammi di proteine ​​al giorno. Con un tale contenuto proteico negli alimenti, è stato osservato un bilancio di azoto pari a zero (bilancio di azoto). Questo valore (40-50 grammi di proteine ​​al giorno) era chiamato il MINIMO FISIOLOGICO DI PROTEINE.

Nel 1951 furono proposti standard proteici alimentari: 110-120 grammi di proteine ​​al giorno.

È ormai accertato che 8 aminoacidi sono essenziali. Il fabbisogno giornaliero di ciascun amminoacido essenziale è di 1-1,5 grammi e il corpo ha bisogno di 6-9 grammi di aminoacidi essenziali al giorno in totale. Il contenuto di aminoacidi essenziali varia tra i diversi alimenti. Pertanto, la proteina minima fisiologica può essere diversa per prodotti diversi.

Quante proteine ​​​​hai bisogno di mangiare per mantenere l'equilibrio dell'azoto? 20 gr. albume, oppure 26-27 gr. proteine ​​della carne o del latte, oppure 30 gr. proteine ​​di patate, oppure 67 gr. proteine Farina di frumento. L'albume contiene un set completo di aminoacidi. Quando si mangiano proteine ​​vegetali, sono necessarie molte più proteine ​​per ricostituire il minimo fisiologico. Il fabbisogno proteico per le donne (58 grammi al giorno) è inferiore a quello degli uomini (70 g di proteine ​​al giorno) - dati provenienti dagli standard statunitensi.